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- PDB-5ou8: Crystal structure of Glycoprotein VI in complex with collagen-pep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ou8
タイトルCrystal structure of Glycoprotein VI in complex with collagen-peptide (GPO)5
要素
  • (GPO)5
  • Platelet glycoprotein VI
キーワードBLOOD CLOTTING / Platelet / glycoprotein / GPVI / collagen-binding / platelet activation / GPO5 / CRP
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / collagen receptor activity / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength ...collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / collagen receptor activity / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / immune response-regulating signaling pathway / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / bone trabecula formation / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / intramembranous ossification / Extracellular matrix organization / embryonic skeletal system development / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / tetraspanin-enriched microdomain / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / skin morphogenesis / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / collagen-activated signaling pathway / endochondral ossification / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet aggregation / collagen fibril organization / face morphogenesis / response to steroid hormone / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / GP1b-IX-V activation signalling / Syndecan interactions / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / blood vessel development / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / negative regulation of cell-substrate adhesion / protein localization to nucleus / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / Integrin cell surface interactions / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to cAMP / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to retinoic acid / collagen binding / visual perception / cellular response to epidermal growth factor stimulus / protein tyrosine kinase binding / secretory granule / skeletal system development / Cell surface interactions at the vascular wall / response to insulin / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / cellular response to glucose stimulus / response to hydrogen peroxide / platelet activation / platelet aggregation / cellular response to mechanical stimulus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / osteoblast differentiation / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / signaling receptor activity / protease binding / : / positive regulation of cell migration / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain / Platelet glycoprotein VI
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Feitsma, L.J. / Huizinga, E.G.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organization for Scientific ResearchECHO 700.58.006 オランダ
引用ジャーナル: Blood / 年: 2022
タイトル: Structural insights into collagen binding by platelet receptor glycoprotein VI.
著者: Feitsma, L.J. / Brondijk, H.C. / Jarvis, G.E. / Hagemans, D. / Bihan, D. / Jerah, N. / Versteeg, M. / Farndale, R.W. / Huizinga, E.G.
履歴
登録2017年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22022年6月1日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / citation_author / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Platelet glycoprotein VI
B: Platelet glycoprotein VI
C: (GPO)5
D: (GPO)5
E: (GPO)5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,40311
ポリマ－43,5025
非ポリマー9026
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6220 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.970, 59.970, 313.212
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 7分子 ABCDE

#1: タンパク質 Platelet glycoprotein VI / GPVI / Glycoprotein 6


分子量: 19719.215 Da / 分子数: 2 / 変異: -102-105 -131-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GP6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293-EBNA1-S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9HCN6
#2: タンパク質・ペプチド (GPO)5


分子量: 1354.422 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02452*PLUS
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 92分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.0 0.2 M MgCl2 20% (w/v) PEG-6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97242 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→78.3 Å / Num. obs: 20736 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 34.2 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 1.03 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2463 / CC1/2: 0.535 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
iMOSFLM1.0.7データ削減
Aimless0.1.30データスケーリング
PHASER2.7.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5OU7

5ou7


解像度: 2.5→78.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 17.995 / SU ML: 0.193 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.348 / ESU R Free: 0.261 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25739 1022 4.9 %RANDOM
Rwork0.20814 ---
obs0.21051 19700 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.428 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.56 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→78.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2959 0 53 88 3100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.023134
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022870
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6352.0554296
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.09336693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8945.026388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.96522.522115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.30415432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3251523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0223445
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02646
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0093.7011551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0083.7011551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3995.5381931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3995.5421932
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0263.9531583
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0253.9531583
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.315.832364
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.66829.8053215
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.63629.7263199
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.458 65 -
Rwork0.331 1399 -
obs--99.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.20070.18420.1173.3948-1.59961.4746-0.0260.03390.24630.2431-0.02410.0029-0.26110.03740.05010.0751-0.0685-0.0350.20190.04030.0821-25.48813.245-23.375
22.57370.98192.16262.18212.35535.2260.0082-0.15540.0697-0.3536-0.0227-0.1877-0.3757-0.21140.01450.2440.0040.0250.06550.03260.0856-12.9676.14619.884
33.47785.683.215515.04888.10827.3022-0.2721-0.2283-0.21-0.12560.07820.0537-0.4419-0.47080.1940.08390.0930.00920.16680.02880.0639-28.835-1.574-6.341
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2B5 - 173
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 15
4X-RAY DIFFRACTION3D1 - 15
5X-RAY DIFFRACTION3E1 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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