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- PDB-5opd: Structure of phosphorylated EF-Tu in complex with GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5opd
タイトルStructure of phosphorylated EF-Tu in complex with GTP
要素Elongation factor Tu 1
キーワードTRANSLATION / protein-nucelotide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / IODIDE ION / Elongation factor Tu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O9:H4
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Garcia-Pino, A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of phosphorylated EF-Tu in complex with GTP
著者: Garcia-Pino, A.
履歴
登録2017年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu 1
B: Elongation factor Tu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,35440
ポリマ－88,4992
非ポリマー4,85538
水5,621312
1
A: Elongation factor Tu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,71220
ポリマ－44,2491
非ポリマー2,46219
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Elongation factor Tu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,64220
ポリマ－44,2491
非ポリマー2,39319
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.840, 61.880, 65.480
Angle α, β, γ (deg.)70.37, 75.83, 89.41
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Elongation factor Tu 1 / EF-Tu 1


分子量: 44249.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O9:H4 (strain HS) (大腸菌)
遺伝子: tuf1, EcHS_A3535 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A8A5E6

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非ポリマー , 6種, 350分子

#2: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG3550, 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.5 and 0.2 M Sodium Iodide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 1.8369 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.8369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→51.37 Å / Num. obs: 20752 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 40.67 Å2 / Net I/σ(I): 9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.75→51.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.813 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.383
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 978 4.71 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.185 20752 93.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5389 Å2-0.3609 Å2-0.7291 Å2
2---1.4631 Å2-0.4334 Å2
3----0.0758 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.75→51.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5631 0 127 312 6070
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0095828HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.247931HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1965SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes125HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes885HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5828HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.49
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion796SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6641SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2987 142 6.06 %
Rwork0.2086 2200 -
all0.2141 2342 -
obs--72.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4440.3415-0.44620.8905-0.38860.7048-0.0424-0.0363-0.0024-0.0141-0.0724-0.0038-0.0481-0.06010.1148-0.0337-0.0095-0.0259-0.07160.0223-0.005815.988322.030359.291
20.454-0.0040.1571.2124-0.50610.24330.0432-0.0280.0221-0.0101-0.03460.0227-0.0450.0102-0.00860.0426-0.03970.0154-0.0929-0.0222-0.068436.83934.243240.0161
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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