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万見
- PDB-5ooy: Designed Ankyrin Repeat Protein (DARPin) VHAH-1 in complex with L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ooy
タイトルDesigned Ankyrin Repeat Protein (DARPin) VHAH-1 in complex with Lysozyme
要素
  • DARPin VHAH-1
  • Lysozyme C
キーワードDE NOVO PROTEIN / DARPin / directed evolution / designed protein / protein protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat-containing domain / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme ...Ankyrin repeat-containing domain / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha Horseshoe / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種synthetic construct (人工物)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Hogan, B.J. / Fischer, G. / Houlihan, G. / Edmond, S. / Huovinen, T.T.K. / Hollfelder, F. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Designed Ankyrin Repeat Protein (DARPin) VHAH-1 in complex with Lysozyme
著者: Hogan, B.J. / Hyvonen, M.
履歴
登録2017年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DARPin VHAH-1
B: Lysozyme C
E: DARPin VHAH-1
F: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9574
ポリマ－64,9574
非ポリマー00
水7,170398
1
A: DARPin VHAH-1
B: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4792
ポリマ－32,4792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12840 Å2
手法PISA
2
E: DARPin VHAH-1
F: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4792
ポリマ－32,4792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.773, 81.052, 89.387
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.010, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DARPin VHAH-1


分子量: 18147.369 Da / 分子数: 2 / 断片: DARPin / 変異: VHAH-1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli M15 (大腸菌)
#2: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 断片: Lysozyme / 由来タイプ: 天然 / 詳細: egg white / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 10% PEG3000, 0.1M Imidazole pH=8.0, 0.2M LiSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.718→81.052 Å / Num. obs: 55206 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 29.43 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 185561
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.718-1.7473.40.969962428020.5560.6111.1481.398.6
4.662-81.0523.10.041871727790.9970.0270.0492197.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5OOV

5oov


解像度: 1.72→44.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU R Cruickshank DPI: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.124 / SU Rfree Blow DPI: 0.115 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.114
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2760 5.02 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 54951 98.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 114.14 Å2 / Biso mean: 32.12 Å2 / Biso min: 15.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.3563 Å20 Å2-4.805 Å2
2--0.4414 Å20 Å2
3---5.915 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.72→44.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4362 0 0 398 4760
Biso mean---41.15 -
残基数----575
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1555SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes123HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes673HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4510HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion580SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5625SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4510HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6125HARMONIC21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.04
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.12
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.76 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 211 5.19 %
Rwork0.2335 3853 -
all0.2349 4064 -
obs--98.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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