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万見
- PDB-5on7: The ENTH domain from epsin-2 in complex with phosphatidylinositol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5on7
タイトルThe ENTH domain from epsin-2 in complex with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2)
要素Epsin-2
キーワードENDOCYTOSIS / Phospholipid binding / adaptor protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / actin cortical patch assembly / clathrin vesicle coat / mating projection tip / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / clathrin binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / actin filament organization / phospholipid binding / endocytosis ...Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / actin cortical patch assembly / clathrin vesicle coat / mating projection tip / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / clathrin binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / actin filament organization / phospholipid binding / endocytosis / endosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PIO / Epsin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Garcia-Alai, M. / GIeras, A. / Meijers, R.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
European Commission ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Epsin and Sla2 form assemblies through phospholipid interfaces.
著者: Garcia-Alai, M.M. / Heidemann, J. / Skruzny, M. / Gieras, A. / Mertens, H.D.T. / Svergun, D.I. / Kaksonen, M. / Uetrecht, C. / Meijers, R.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_CC_half / _reflns_shell.Rmerge_I_obs ..._reflns.pdbx_CC_half / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.d_res_high / _reflns_shell.d_res_low / _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epsin-2
B: Epsin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7004
ポリマ－36,8582
非ポリマー8432
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area16490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)211.357, 211.357, 211.357
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432

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要素

#1: タンパク質 Epsin-2


分子量: 18428.871 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: ENT2, YLR206W / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05785
#2: 化合物 ChemComp-PIO / [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / dioctanoyl l-alpha-phosphatidyl-d-myo-inositol 4,5-diphosphate / 1-O-(1-O,2-O-ジオクタノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)-D-myo-イノシト-ル4,5-ビスりん酸


分子量: 746.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H49O19P3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, pH 6.5, 0.1 M NaCl, 1.45 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→120 Å / Num. obs: 7571 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rpim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3.35→8.85 Å / Rmerge(I) obs: 1.62 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / CC1/2: 0.34 / Rpim(I) all: 1.04 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.35→19.709 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3022 333 5.51 %
Rwork0.2857 --
obs0.2868 6047 97.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→19.709 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2385 0 29 0 2414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0012449
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3133292
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.3221493
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002421
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3502-4.21410.34961530.35232719X-RAY DIFFRACTION95
4.2141-19.70950.28891800.2642995X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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