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万見
- PDB-5omp: Human FKBP5 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5omp
タイトルHuman FKBP5 protein
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
キーワードISOMERASE / FKBP51 / TPR / FK506 binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


response to alcohol / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / : / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity ...response to alcohol / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / : / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / response to bacterium / response to cocaine / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...: / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Kumar, R. / Moche, M. / Winblad, B. / Pavlov, P.
資金援助 スウェーデン, 6件
組織認可番号国
Swedish Research Council2015-02774 スウェーデン
Stiftelsen For Gamla Tjanarinnor2016-00302 スウェーデン
Gun och Bertil Stohnes stiftelse4-2919/2016 スウェーデン
Gunvor och Josef Aners stiftelseFB16-0111 スウェーデン
Tore Nilsons stiftelse for medicinsk forskning2016-00304 スウェーデン
Foundation for Geriatric Diseases at Karolinska Institutet2016alde51194 スウェーデン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Combined x-ray crystallography and computational modeling approach to investigate the Hsp90 C-terminal peptide binding to FKBP51.
著者: Kumar, R. / Moche, M. / Winblad, B. / Pavlov, P.F.
履歴
登録2017年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9904
ポリマ－51,7021
非ポリマー2883
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area480 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area23030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.732, 90.732, 133.596
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 / PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated ...PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated immunophilin / Androgen-regulated protein 6 / FF1 antigen / FK506-binding protein 5 / FKBP-5 / FKBP54 / p54 / HSP90-binding immunophilin / Rotamase


分子量: 51701.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The full length human FKBP51 containing first 5 N-terminus amino acids from the expression vector.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP5, AIG6, FKBP51 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 20 %w/v PEG MME 5K, 0.2 M NH4SO4, 0.1 M MES 6 pH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→133.593 Å / Num. all: 527164 / Num. obs: 27180 / % possible obs: 52.1 % / 冗長度: 19.4 % / Biso Wilson estimate: 42.69 Å2 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.88→2.15 Å / 冗長度: 17 % / Rmerge(I) obs: 1.556 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 1347 / CC1/2: 0.763 / Rpim(I) all: 0.385 / Rsym value: 1.604 / % possible all: 8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSVERSION Jun 1, 2017 BUILT=20170601データ削減
STARANISOVersion 1.7.4 (19-Jun-17)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NJX

5njx


解像度: 1.88→78.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU R Cruickshank DPI: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.276 / SU Rfree Blow DPI: 0.219 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.212
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1314 4.85 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 27108 51.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 57.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0071 Å20 Å20 Å2
2--1.0071 Å20 Å2
3----2.0142 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.88→78.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3256 0 15 348 3619
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013365HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.14509HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1248SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes95HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes482HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3365HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.08
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion412SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3641SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.95 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4622 -1.49 %
Rwork0.2353 --
all0.2384 67 -
obs--1.24 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 41.1342 Å / Origin y: -10.3327 Å / Origin z: -33.307 Å
111213212223313233
T0.0368 Å2-0.0093 Å2-0.0085 Å2--0.0023 Å2-0.0238 Å2---0.0237 Å2
L0.5073 °2-0.0909 °2-0.1884 °2-0.8765 °2-0.6461 °2--1.5948 °2
S-0.0662 Å °-0.0557 Å °-0.011 Å °0.0711 Å °0.0938 Å °0.0889 Å °-0.0226 Å °-0.1444 Å °-0.0276 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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