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- PDB-5omb: Crystal structure of K. lactis Ddc2 N-terminus in complex with S.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5omb
タイトルCrystal structure of K. lactis Ddc2 N-terminus in complex with S. cerevisiae Rfa1 N-OB domain
要素
  • DNA damage checkpoint protein LCD1
  • Replication factor A protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Oligonucleotide-binding fold / coiled-coil domain / complex / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


heteroduplex formation / sporulation / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / telomere maintenance via telomere lengthening / Removal of the Flap Intermediate / mitotic recombination / Activation of the pre-replicative complex / Translesion Synthesis by POLH / telomere maintenance via recombination ...heteroduplex formation / sporulation / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / telomere maintenance via telomere lengthening / Removal of the Flap Intermediate / mitotic recombination / Activation of the pre-replicative complex / Translesion Synthesis by POLH / telomere maintenance via recombination / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Activation of ATR in response to replication stress / Termination of translesion DNA synthesis / reciprocal meiotic recombination / DNA unwinding involved in DNA replication / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA topological change / telomere maintenance via telomerase / Dual incision in TC-NER / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / condensed nuclear chromosome / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / establishment of protein localization / chromatin organization / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / DNA replication / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / mRNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA damage checkpoint protein, Lcd1 / DNA damage checkpoint protein / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type ...DNA damage checkpoint protein, Lcd1 / DNA damage checkpoint protein / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication factor A protein 1 / DNA damage checkpoint protein LCD1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Deshpande, I. / Seeber, A. / Shimada, K. / Keusch, J.J. / Gut, H. / Gasser, S.M.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of Mec1-Ddc2-RPA Assembly and Activation on Single-Stranded DNA at Sites of Damage.
著者: Deshpande, I. / Seeber, A. / Shimada, K. / Keusch, J.J. / Gut, H. / Gasser, S.M.
履歴
登録2017年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication factor A protein 1
B: Replication factor A protein 1
C: DNA damage checkpoint protein LCD1
D: DNA damage checkpoint protein LCD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2968
ポリマ－57,1274
非ポリマー1684
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8070 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area27420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.050, 94.940, 170.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / DNA-binding protein BUF2 / Replication protein A 69 kDa DNA-binding subunit / ...RF-A protein 1 / DNA-binding protein BUF2 / Replication protein A 69 kDa DNA-binding subunit / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 15616.820 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-132 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RFA1, BUF2, RPA1, YAR007C, FUN3 / プラスミド: pOPINF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P22336
#2: タンパク質 DNA damage checkpoint protein LCD1


分子量: 12946.728 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: LCD1, KLLA0C01892g / プラスミド: pOPINF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CUV9
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M ammonium citrate tribasic, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→50 Å / Num. obs: 41015 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 36.95 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / 冗長度: 11 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2799 / CC1/2: 0.605 / Rsym value: 1.573 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.94→48.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9525 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9362 / SU R Cruickshank DPI: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.146 / SU Rfree Blow DPI: 0.134 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.133
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2204 2046 4.99 %RANDOM
Rwork0.1854 ---
obs0.1871 41015 97.36 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.2385 Å20 Å20 Å2
2--1.5015 Å20 Å2
3---8.737 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.94→48.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3706 0 7 202 3915
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013765HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.035055HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1442SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes125HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes524HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3765HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.8
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.56
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion480SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies6HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4505SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2808 121 4.75 %
Rwork0.2408 2424 -
all0.2427 2545 -
obs--97.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.84932.115-0.62566.9106-0.02212.6961-0.0359-0.1092-0.16230.60980.01640.06540.32370.01090.01950.03810.02030.0227-0.17590.0305-0.1497-27.040425.408761.3504
24.24552.24550.7014.99560.18342.1421-0.0239-0.52940.72430.3215-0.20190.2671-0.1904-0.04160.2259-0.13280.0225-0.0322-0.1472-0.1018-0.028229.197368.500760.7921
30-0.09710.063900.17490.0784-0.12140.01070.0765-0.0216-0.04830.0382-0.1129-0.02020.16980.1376-0.0414-0.0076-0.03320.0262-0.03591.365152.608112.9239
400.0126-0.05480-0.31391.316-0.07930.02330.0037-0.051-0.0184-0.01950.17120.20480.09780.11680.0140.0267-0.0466-0.0048-0.0679-1.426242.278912.749
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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