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- PDB-5oiu: Crystal structure of PilF type IV pilus assembly ATPase from Ther... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oiu
タイトルCrystal structure of PilF type IV pilus assembly ATPase from Thermus thermophilus
要素Type IV pilus assembly protein PilF
キーワードMOTOR PROTEIN / ATPase / AAA+ / type IV pilus / DNA binding protein / ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspE, N-terminal / MshEN domain / Beta-Lactamase - #90 / Type II secretion system protein GspE, N-terminal superfamily / Bacterial type II secretion system protein E signature. / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Type II secretion system protein GspE, N-terminal / MshEN domain / Beta-Lactamase - #90 / Type II secretion system protein GspE, N-terminal superfamily / Bacterial type II secretion system protein E signature. / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Type IV pilus assembly ATPase PilB
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Karuppiah, V. / Derrick, J.P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust093388/Z/10/Z 英国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural cycle of the Thermus thermophilus PilF ATPase: the powering of type IVa pilus assembly.
著者: Richard Collins / Vijaykumar Karuppiah / C Alistair Siebert / Rana Dajani / Angela Thistlethwaite / Jeremy P Derrick /
要旨: Type IV pili are responsible for a diverse range of functions, including twitching motility and cell adhesion. Assembly of the pilus fiber is driven by a cytoplasmic ATPase: it interacts with an ...Type IV pili are responsible for a diverse range of functions, including twitching motility and cell adhesion. Assembly of the pilus fiber is driven by a cytoplasmic ATPase: it interacts with an inner membrane complex of biogenesis proteins which, in turn, bind to nascent pilin subunits and mediate fiber assembly. Here we report the structural characterization of the PilF TFP assembly ATPase from Thermus thermophilus. The crystal structure of a recombinant C-terminal fragment of PilF revealed bound, unhydrolysed ATP, although the full length complex was enzymatically active. 3D reconstructions were carried out by single particle cryoelectron microscopy for full length apoprotein PilF and in complex with AMPPNP. The structure forms an hourglass-like shape, with the ATPase domains in one half and the N1 domains in the second half which, we propose, interact with the other pilus biogenesis components. Molecular models for both forms were generated: binding of AMPPNP causes an upward shift of the N1 domains towards the ATPase domains of ~8 Å. We advocate a model in which ATP hydrolysis is linked to displacement of the N1 domains which is associated with lifting pilin subunits out of the inner membrane, and provide the activation energy needed to form the pilus fiber.
履歴
登録2017年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type IV pilus assembly protein PilF
B: Type IV pilus assembly protein PilF
C: Type IV pilus assembly protein PilF
D: Type IV pilus assembly protein PilF
E: Type IV pilus assembly protein PilF
F: Type IV pilus assembly protein PilF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,76736
ポリマ－258,7606
非ポリマー4,00730
水6,828379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25920 Å2
ΔGint-254 kcal/mol
Surface area93520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)220.390, 107.660, 137.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Type IV pilus assembly protein PilF


分子量: 43126.621 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
遺伝子: TTHA0364 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLC9

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非ポリマー , 5種, 409分子

#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.72 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium bromide, 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.5, 20 % (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→95.106 Å / Num. obs: 109033 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.44→2.5 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GSZ

2gsz


解像度: 2.44→95.106 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 5334 4.99 %
Rwork0.1904 --
obs0.1931 106789 96.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→95.106 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17940 0 210 379 18529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00918408
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05124896
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.94212846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0552886
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063210
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.44-2.46780.33011390.26662563X-RAY DIFFRACTION75
2.4678-2.49680.35551470.272796X-RAY DIFFRACTION80
2.4968-2.52720.33621390.27232913X-RAY DIFFRACTION84
2.5272-2.55920.32131700.273128X-RAY DIFFRACTION90
2.5592-2.59290.35351630.27343190X-RAY DIFFRACTION92
2.5929-2.62840.36261510.27573269X-RAY DIFFRACTION94
2.6284-2.6660.33631820.25543388X-RAY DIFFRACTION96
2.666-2.70580.28111830.25763418X-RAY DIFFRACTION98
2.7058-2.74810.36261730.24933432X-RAY DIFFRACTION99
2.7481-2.79310.30611990.24283468X-RAY DIFFRACTION100
2.7931-2.84130.3131700.23813468X-RAY DIFFRACTION99
2.8413-2.8930.28021930.23063436X-RAY DIFFRACTION100
2.893-2.94860.29642000.22693474X-RAY DIFFRACTION100
2.9486-3.00880.31681820.22593502X-RAY DIFFRACTION100
3.0088-3.07420.30461770.22463461X-RAY DIFFRACTION99
3.0742-3.14570.30311770.23253485X-RAY DIFFRACTION100
3.1457-3.22440.28771900.22063464X-RAY DIFFRACTION100
3.2244-3.31160.29381940.21733487X-RAY DIFFRACTION100
3.3116-3.40910.24131910.20523466X-RAY DIFFRACTION100
3.4091-3.51910.25612000.19493449X-RAY DIFFRACTION100
3.5191-3.64490.25882080.18383474X-RAY DIFFRACTION100
3.6449-3.79080.22971890.17523469X-RAY DIFFRACTION100
3.7908-3.96330.21991880.16643509X-RAY DIFFRACTION100
3.9633-4.17230.2111700.1513517X-RAY DIFFRACTION100
4.1723-4.43370.19471780.14483476X-RAY DIFFRACTION100
4.4337-4.7760.16041770.13293527X-RAY DIFFRACTION100
4.776-5.25660.19621980.14873488X-RAY DIFFRACTION100
5.2566-6.01720.24541750.18193544X-RAY DIFFRACTION100
6.0172-7.58050.20591640.18513568X-RAY DIFFRACTION100
7.5805-95.17850.17111670.153626X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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