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- PDB-5o7b: CRYSTAL STRUCTURE OF THE SLR0328 TYROSINE PHOSPHATASE WZB FROM SY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o7b
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE SLR0328 TYROSINE PHOSPHATASE WZB FROM SYNECHOCYSTIS SP. PCC 6803
要素Putative low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase slr0328
キーワードHYDROLASE / phosphatase
機能・相同性: / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / Putative low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase slr0328
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.281 Å
データ登録者Leite, J.P. / Gales, L.
引用ジャーナル: Microbiologyopen / 年: 2019
タイトル: The role of the tyrosine kinase Wzc (Sll0923) and the phosphatase Wzb (Slr0328) in the production of extracellular polymeric substances (EPS) by Synechocystis PCC 6803.
著者: Pereira, S.B. / Santos, M. / Leite, J.P. / Flores, C. / Eisfeld, C. / Buttel, Z. / Mota, R. / Rossi, F. / De Philippis, R. / Gales, L. / Morais-Cabral, J.H. / Tamagnini, P.
履歴
登録2017年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase slr0328


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9391
ポリマ－18,9391
非ポリマー00
水905
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.408, 73.408, 68.067
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Putative low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase slr0328


分子量: 18939.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: slr0328 / プラスミド: PQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / Variant (発現宿主): pREP4 / 参照: UniProt: Q55535, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / Mosaicity: 0.2 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.7 / 詳細: ADA, ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月24日
詳細: Pt coated mirrors in a Kirkpatrick-Baez (KB) geometry
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→46.6 Å / Num. obs: 10021 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 39.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.28-2.367.20.8360.6160.3620.97100
8.83-46.465.80.040.9980.0170.04399.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
Aimless0.5.27データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化開始モデル: 3ido

3ido


解像度: 2.281→46.46 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 100 / 位相誤差: 22.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2529 992 9.92 %
Rwork0.224 9003 -
obs0.2267 9995 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.53 Å2 / Biso mean: 33.8711 Å2 / Biso min: 19.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.281→46.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数808 0 0 5 813
Biso mean---39.6 -
残基数----103
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007817
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9991080
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005139
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.56683
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.2805-2.40070.2471380.21512541392
2.4007-2.55120.21011420.207112651407
2.5512-2.74810.23961420.215512581400
2.7481-3.02460.2591420.2112821424
3.0246-3.46220.24231420.21712781420
3.4622-4.36140.22741360.209513051441
4.3614-46.470.29621500.255513611511

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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