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万見
- PDB-5o4x: Protein structure determination by electron diffraction using a s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o4x
タイトルProtein structure determination by electron diffraction using a single three-dimensional nanocrystal
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / lysozyme / nanocrystal
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Clabbers, M.T.B. / van Genderen, E. / Wan, W. / Wiegers, E.L. / Gruene, T. / Abrahams, J.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Protein structure determination by electron diffraction using a single three-dimensional nanocrystal.
著者: M T B Clabbers / E van Genderen / W Wan / E L Wiegers / T Gruene / J P Abrahams /
要旨: Three-dimensional nanometre-sized crystals of macromolecules currently resist structure elucidation by single-crystal X-ray crystallography. Here, a single nanocrystal with a diffracting volume of ...Three-dimensional nanometre-sized crystals of macromolecules currently resist structure elucidation by single-crystal X-ray crystallography. Here, a single nanocrystal with a diffracting volume of only 0.14 µm, i.e. no more than 6 × 10 unit cells, provided sufficient information to determine the structure of a rare dimeric polymorph of hen egg-white lysozyme by electron crystallography. This is at least an order of magnitude smaller than was previously possible. The molecular-replacement solution, based on a monomeric polyalanine model, provided sufficient phasing power to show side-chain density, and automated model building was used to reconstruct the side chains. Diffraction data were acquired using the rotation method with parallel beam diffraction on a Titan Krios transmission electron microscope equipped with a novel in-house-designed 1024 × 1024 pixel Timepix hybrid pixel detector for low-dose diffraction data collection. Favourable detector characteristics include the ability to accurately discriminate single high-energy electrons from X-rays and count them, fast readout to finely sample reciprocal space and a high dynamic range. This work, together with other recent milestones, suggests that electron crystallography can provide an attractive alternative in determining biological structures.
履歴
登録2017年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6622
ポリマ－28,6622
非ポリマー00
水00
1
A: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ－14,3311
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ－14,3311
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.560, 68.050, 32.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 129 / Label seq-ID: 1 - 129

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.94874, -0.315959, -0.007938), (-0.315908, 0.948764, -0.007064), (0.009763, -0.004194, -0.999944)38.0202, -13.63643, 80.65395

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Lysozyme C / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
緩衝液pH: 3.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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データ収集

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 0.04 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER
EM回折カメラ長: 2055 mm
EM回折 シェル解像度: 2.11→57.03 Å / フーリエ空間範囲: 61.24 % / 多重度: 4.8 / 構造因子数: 8503 / 位相残差: 179.9 °
EM回折 統計詳細: Parameters where extreme values were added are not applicable to our experiment and can not be filled out because there is no experimental data, these include Rsym, overall phase error, ...詳細: Parameters where extreme values were added are not applicable to our experiment and can not be filled out because there is no experimental data, these include Rsym, overall phase error, overall phase residual and phase error rejection
フーリエ空間範囲: 61.24 % / 再高解像度: 2.11 Å / 測定した強度の数: 41191 / 構造因子数: 8503 / 位相誤差: 179.9 ° / 位相残差: 179.9 ° / 位相誤差の除外基準: 9999 / Rmerge: 39.8 / Rsym: 100

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0158 / 分類: 精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 104.56 Å / B: 68.05 Å / C: 32.05 Å / 空間群名: P21212 / 空間群番号: 18
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ybl

2ybl


解像度: 2.11→57.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / SU B: 10.574 / SU ML: 0.263 / 交差検証法: NONE / ESU R: 1.306
詳細: We present Rcomplete instead of Rfree, calculating Rcomplete takes into account all reflections which is preferred when considering data sets with less than about 10,000 unique reflections ...詳細: We present Rcomplete instead of Rfree, calculating Rcomplete takes into account all reflections which is preferred when considering data sets with less than about 10,000 unique reflections [Brunger (1997) Methods in Enzymology 277:366-396, Luebben & Gruene (2015) PNAS 112:8999-9003]. To calculate Rcomplete a 0.2% test set size was chosen i.e. 500 test sets were created. First all non-measured observations were removed from the reflection file, and the 500 test sets were assigned at random. The model was then refined independently each time omitting one of the different test sets, thus in total 500 iterations. Each time refinement was carried out until practically reaching convergence. Finally, the value for Rcomplete was calculated from the excluded data i.e. calculated from all reflections. Since all structure factors are used in turn this leads to a more robust calculation than Rfree.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 8503 100 %
Rwork0.264 --
obs-8503 61.24 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.968 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.67 Å2-0 Å20 Å2
2--0.96 Å2-0 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 2000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_refined_d0.0160.0192048
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_other_d0.0030.021808
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_refined_deg1.6111.9012774
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_other_deg1.12934170
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_1_deg6.4915256
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_2_deg35.70923100
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_3_deg16.68415332
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_4_deg17.3951522
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_chiral_restr0.0930.2288
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_refined0.0070.022336
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_other0.0030.02470
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_nbd_refined
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_nbd_other
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_nbtor_refined
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_nbtor_other
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_metal_ion_refined
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_metal_ion_other
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_it1.5352.5981030
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_other1.5212.5941029
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcangle_it2.5563.8871284
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcangle_other2.5573.891285
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scbond_it1.9372.8751016
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scbond_other1.9372.8781017
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scangle_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scangle_other3.194.2151489
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_long_range_B_refined6.35649.2448205
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_long_range_B_other6.35649.2488206
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_rigid_bond_restr
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_sphericity_free
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS数: 1000 / タイプ: tight thermal / Rms dev position: 4.15 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 2.11→2.16 Å /
反射数%反射
Rfree0 -
obs-49.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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