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- PDB-5o4f: Structure of GluK3 ligand-binding domain (S1S2) in complex with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o4f
タイトルStructure of GluK3 ligand-binding domain (S1S2) in complex with the agonist LM-12b at 2.10 A resolution
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR / KAINATE RECEPTOR / LIGAND-BINDING DOMAIN / GLUK3 / GLUR7 / AGONIST
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic function of Kainate receptors / regulation of presynaptic membrane potential / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway ...Presynaptic function of Kainate receptors / regulation of presynaptic membrane potential / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / monoatomic ion transmembrane transport / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / axon / glutamatergic synapse / dendrite / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8VE / ACETATE ION / Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Moellerud, S. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: ACS Chem Neurosci / 年: 2017
タイトル: Structure and Affinity of Two Bicyclic Glutamate Analogues at AMPA and Kainate Receptors.
著者: Mllerud, S. / Pinto, A. / Marconi, L. / Frydenvang, K. / Thorsen, T.S. / Laulumaa, S. / Venskutonyte, R. / Winther, S. / Moral, A.M.C. / Tamborini, L. / Conti, P. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2017年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,70121
ポリマ－58,1852
非ポリマー1,51619
水2,990166
1
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,97712
ポリマ－29,0921
非ポリマー88411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7249
ポリマ－29,0921
非ポリマー6318
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.392, 56.205, 87.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-307-

ZN

21B-482-

HOH

31A-476-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111(CHAIN A AND (RESSEQ 4:20 OR RESSEQ 22:26 OR RESSEQ...
211(CHAIN B AND (RESSEQ 4:20 OR RESSEQ 22:26 OR RESSEQ...

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 3 / GluK3 / Glutamate receptor 7 / GluR7


分子量: 29092.453 Da / 分子数: 2
断片: ligand-binding domain, UNP Residues 669-806,ligand-binding domain, UNP Residues 432-546
由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 117-118). THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY ...詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 117-118). THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (432-546, 669-806). THE FIRST THREE RESIDUES GLY-PRO-GLY ARE CLONING REMNANTS.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik3, Glur7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P42264

-
非ポリマー , 6種, 185分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-8VE / (3~{a}~{R},4~{S},6~{a}~{R})-1-methyl-4,5,6,6~{a}-tetrahydro-3~{a}~{H}-pyrrolo[3,4-c]pyrazole-3,4-dicarboxylic acid


分子量: 213.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11N3O4
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 15% PEG4000, 0.3 M Lithium sulfate, 5 mM zinc acetate, 0.1 M Bis-Tris-Propane pH 8.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→131.392 Å / Num. obs: 38619 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.562 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.562 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.53 Å44.49 Å
Translation5.53 Å44.49 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHENIXモデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U92

3u92


解像度: 2.1→44.49 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 1936 5.02 %
Rwork0.192 --
obs0.193 38592 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 60.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→44.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3993 0 75 166 4234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6735594
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.122514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042619
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004698
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプ
11A2656X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2656X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.15250.26041510.24782566X-RAY DIFFRACTION100
2.1525-2.21070.26961280.24032581X-RAY DIFFRACTION100
2.2107-2.27580.24671410.23242539X-RAY DIFFRACTION100
2.2758-2.34920.24841230.22812624X-RAY DIFFRACTION100
2.3492-2.43320.27361270.23012613X-RAY DIFFRACTION100
2.4332-2.53060.28381510.22462541X-RAY DIFFRACTION100
2.5306-2.64570.2451290.21342608X-RAY DIFFRACTION100
2.6457-2.78520.25531370.22292590X-RAY DIFFRACTION100
2.7852-2.95970.23711510.21862608X-RAY DIFFRACTION100
2.9597-3.18810.22261290.21552608X-RAY DIFFRACTION100
3.1881-3.50890.22761440.18752643X-RAY DIFFRACTION100
3.5089-4.01630.19781360.17052646X-RAY DIFFRACTION100
4.0163-5.0590.1571350.14512683X-RAY DIFFRACTION100
5.059-44.50030.19471540.18742806X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0627-0.01360.05590.02980.00320.0344-0.18120.1794-0.10060.10850.01650.04660.0105-0.1558-0.00010.3429-0.02480.01670.3850.03850.3027.993977.465110.2433
20.26220.0462-0.07720.06510.00730.0876-0.2501-0.0009-0.50690.07320.09220.02540.2362-0.10470.00550.4148-0.02280.12210.33480.03340.484715.854864.268715.1459
30.0017-0.0068-0.00120.00670.00880.0086-0.1239-0.1456-0.03660.0838-0.0444-0.0195-0.01410.0657-0.00020.75570.0861-0.01090.84180.0640.443123.363471.591144.8122
40.1690.08220.11850.0951-0.02130.1649-0.0736-0.4423-0.32480.09790.01360.0831-0.1386-0.0367-0.11840.38250.09920.07320.43950.2260.356717.719468.159733.6947
50.0435-0.02610.0060.0045-0.00050.0275-0.22220.1928-0.2023-0.0065-0.1201-0.0740.06010.2346-0.00050.382-0.04770.08620.40060.0110.40723.765170.82646.1469
60.00130.0102-0.00520.01460.00410.0085-0.10750.0741-0.0102-0.04310.02540.122-0.1932-0.06220.00010.3967-0.01530.00450.29080.04860.378719.664385.666116.6046
70.1875-0.1397-0.03380.0663-0.04390.35130.082-0.15420.54540.1323-0.0014-0.2898-0.086-0.0428-0.00060.3356-0.0456-0.01990.2986-0.02180.525343.311102.10413.401
80.1756-0.1676-0.08660.1850.02570.14710.7551-0.6579-0.42320.20750.2195-0.1570.6555-0.43020.78850.5527-0.3094-0.69120.7170.29230.147946.462778.619925.5105
90.4364-0.1065-0.1650.02390.05670.10350.5019-0.13520.10380.02980.0089-0.42910.48140.11490.21340.4716-0.0685-0.2950.3738-0.01260.428254.541684.217720.3954
100.00940.03890.04080.10910.12550.11870.11710.16280.30320.0841-0.0858-0.15240.0041-0.002200.32850.02850.02270.37260.07040.376243.11594.08063.0625
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'B' AND (RESID 4 THROUGH 47 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'B' AND (RESID 48 THROUGH 115 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'B' AND (RESID 116 THROUGH 132 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 133 THROUGH 212 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 213 THROUGH 238 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 239 THROUGH 255 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'A' AND (RESID 4 THROUGH 105 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'A' AND (RESID 106 THROUGH 163 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'A' AND (RESID 164 THROUGH 212 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'A' AND (RESID 213 THROUGH 256 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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