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- PDB-5o44: Crystal structure of unbranched mixed tri-Ubiquitin chain contain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o44
タイトルCrystal structure of unbranched mixed tri-Ubiquitin chain containing K48 and K63 linkages.
要素
  • (Polyubiquitin- ...) x 2
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Mixed linkage Ubiquitin chain
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / neuron projection morphogenesis / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / regulation of mitochondrial membrane potential / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin
類似検索 - 構成要素
生物種Musca domestica (イエバエ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Padala, P. / Isupov, M.N. / Wiener, R.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
イスラエル
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: The Crystal Structure and Conformations of an Unbranched Mixed Tri-Ubiquitin Chain Containing K48 and K63 Linkages.
著者: Padala, P. / Soudah, N. / Giladi, M. / Haitin, Y. / Isupov, M.N. / Wiener, R.
履歴
登録2017年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
C: Polyubiquitin-B
D: Polyubiquitin-B
B: Polyubiquitin-B
E: Ubiquitin
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,23018
ポリマ－51,2936
非ポリマー93712
水68538
1
C: Polyubiquitin-B
D: Polyubiquitin-B
E: Ubiquitin
ヘテロ分子

C: Polyubiquitin-B
D: Polyubiquitin-B
E: Ubiquitin
ヘテロ分子

A: Ubiquitin
B: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子

A: Ubiquitin
B: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,46036
ポリマ－102,58612
非ポリマー1,87524
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/61
crystal symmetry operation6_445x-y-1,x-1,z+1/61
crystal symmetry operation8_445x-y-1,-y-1,-z1
Buried area22170 Å2
ΔGint-388 kcal/mol
Surface area37000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.767, 110.767, 417.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22D
13A
23B
14A
24E
15A
25F
16C
26D
17C
27B
18C
28E
19C
29F
110D
210B
111D
211E
112D
212F
113B
213E
114B
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUAA1 - 731 - 73
21LEULEUCB1 - 731 - 73
12GLYGLYAA1 - 761 - 76
22GLYGLYDC1 - 761 - 76
13LEULEUAA1 - 731 - 73
23LEULEUBD1 - 731 - 73
14GLYGLYAA1 - 761 - 76
24GLYGLYEE1 - 761 - 76
15GLYGLYAA1 - 761 - 76
25GLYGLYFF1 - 761 - 76
16LEULEUCB1 - 731 - 73
26LEULEUDC1 - 731 - 73
17ARGARGCB1 - 741 - 74
27ARGARGBD1 - 741 - 74
18LEULEUCB1 - 731 - 73
28LEULEUEE1 - 731 - 73
19LEULEUCB1 - 731 - 73
29LEULEUFF1 - 731 - 73
110LEULEUDC1 - 731 - 73
210LEULEUBD1 - 731 - 73
111GLYGLYDC1 - 761 - 76
211GLYGLYEE1 - 761 - 76
112GLYGLYDC1 - 761 - 76
212GLYGLYFF1 - 761 - 76
113LEULEUBD1 - 731 - 73
213LEULEUEE1 - 731 - 73
114LEULEUBD1 - 731 - 73
214LEULEUFF1 - 731 - 73
115GLYGLYEE1 - 761 - 76
215GLYGLYFF1 - 761 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AE

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8578.809 Da / 分子数: 2 / 変異: K48C, K63R. / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Musca domestica (イエバエ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q45TR8

-
Polyubiquitin- ... , 2種, 4分子 CBDF

#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8462.727 Da / 分子数: 2 / 変異: Deleted for Gly 75 and Gly 76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 2 / 変異: K48R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
非ポリマー , 3種, 50分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 7.2 Å3/Da
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.3M MgSo4 and 100mM MES monohydrate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.14→104.25 Å / Num. obs: 27681 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.4 % / Rsym value: 0.142 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 3.14→3.33 Å / 冗長度: 10 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique all: 4350 / CC1/2: 0.675 / Rsym value: 2.081 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
直接法位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B08

3b08


解像度: 3.14→95.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.393 / ESU R Free: 0.304
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25405 1362 4.9 %RANDOM
Rwork0.21691 ---
obs0.21866 26195 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 135.247 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.72 Å22.36 Å20 Å2
2--4.72 Å20 Å2
3----15.31 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.14→95.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3594 0 48 38 3680
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0193670
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3762.0074940
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8945446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.12925.181166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.54215734
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9561528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it11.70513.1151802
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it16.09219.6592242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it15.54313.6891868
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined22.98514363
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A43920.1
12C43920.1
21A43860.1
22D43860.1
31A43320.11
32B43320.11
41A44760.11
42E44760.11
51A44260.1
52F44260.1
61C45320.07
62D45320.07
71C46240.1
72B46240.1
81C44320.1
82E44320.1
91C44920.08
92F44920.08
101D44840.09
102B44840.09
111D44660.11
112E44660.11
121D46200.08
122F46200.08
131B43960.11
132E43960.11
141B45000.08
142F45000.08
151E44880.11
152F44880.11
LS精密化 シェル解像度: 3.14→3.221 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.497 90 -
Rwork0.469 1886 -
obs--99.7 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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