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- PDB-5o2n: Lytic transglycosylase in action -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o2n
タイトルLytic transglycosylase in action
要素Transglycosylase
キーワードHYDROLASE / lytic transglycosylases / acid/base catalysis / peptidoglycan / bacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lytic transglycosylase, superhelical linker domain superfamily / Lytic transglycosylase, superhelical U-shaped / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / : / Soluble lytic murein transglycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.513 Å
データ登録者Williams, A.H. / Hoauz, A. / Boneca, I.G.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: A step-by-stepin crystalloguide to bond cleavage and 1,6-anhydro-sugar product synthesis by a peptidoglycan-degrading lytic transglycosylase.
著者: Williams, A.H. / Wheeler, R. / Rateau, L. / Malosse, C. / Chamot-Rooke, J. / Haouz, A. / Taha, M.K. / Boneca, I.G.
履歴
登録2017年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2018年3月14日ID: 4YP4
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transglycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7694
ポリマ－68,5281
非ポリマー1,2413
水18,8801048
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint26 kcal/mol
Surface area24730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.100, 72.600, 125.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transglycosylase


分子量: 68527.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: slt, ERS514729_01258 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): GOLD
参照: UniProt: A0A0Y5YPU4, UniProt: Q9JXP1*PLUS, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 830.786 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1048 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.2 % / 解説: Rod Shape
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.01 M tri sodium citrate, 33% (w/v) PEG 6000, Hepes pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→45.75 Å / Num. obs: 93982 / % possible obs: 97.98 % / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 15.95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.513→45.734 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 17.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1917 4699 5 %
Rwork0.1616 --
obs0.1631 93983 97.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.513→45.734 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4490 0 85 1048 5623
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064694
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.866368
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2892836
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005841
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5126-1.52980.33931350.31982555X-RAY DIFFRACTION85
1.5298-1.54780.25521530.26382913X-RAY DIFFRACTION97
1.5478-1.56670.2591520.23922891X-RAY DIFFRACTION97
1.5667-1.58650.23881540.21132923X-RAY DIFFRACTION98
1.5865-1.60740.25091540.19972929X-RAY DIFFRACTION97
1.6074-1.62940.21891540.18992920X-RAY DIFFRACTION97
1.6294-1.65270.1971540.16932928X-RAY DIFFRACTION97
1.6527-1.67730.20411550.16982952X-RAY DIFFRACTION97
1.6773-1.70350.20121530.17032907X-RAY DIFFRACTION98
1.7035-1.73150.21851570.1692982X-RAY DIFFRACTION98
1.7315-1.76130.21041540.16662920X-RAY DIFFRACTION97
1.7613-1.79340.22471560.16292955X-RAY DIFFRACTION98
1.7934-1.82780.20661560.16612977X-RAY DIFFRACTION98
1.8278-1.86520.20941560.16942952X-RAY DIFFRACTION97
1.8652-1.90570.21721550.17482949X-RAY DIFFRACTION99
1.9057-1.950.19221570.16242981X-RAY DIFFRACTION99
1.95-1.99880.19431560.15032973X-RAY DIFFRACTION98
1.9988-2.05290.19621560.14842965X-RAY DIFFRACTION98
2.0529-2.11330.17711570.14842983X-RAY DIFFRACTION98
2.1133-2.18150.1671590.1453010X-RAY DIFFRACTION99
2.1815-2.25940.15981580.14223006X-RAY DIFFRACTION99
2.2594-2.34990.1571590.15233014X-RAY DIFFRACTION99
2.3499-2.45680.15841580.15013009X-RAY DIFFRACTION99
2.4568-2.58640.20291590.16093026X-RAY DIFFRACTION99
2.5864-2.74840.17811600.16863040X-RAY DIFFRACTION100
2.7484-2.96060.20531610.16833049X-RAY DIFFRACTION99
2.9606-3.25840.20571610.16043064X-RAY DIFFRACTION100
3.2584-3.72970.15991630.14723098X-RAY DIFFRACTION100
3.7297-4.69830.17321650.1313138X-RAY DIFFRACTION100
4.6983-45.75490.19951720.17253275X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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