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万見
- PDB-5nmr: Monomeric mouse Sortilin extracellular domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nmr
タイトルMonomeric mouse Sortilin extracellular domain
要素Sortilin
キーワードPROTEIN TRANSPORT / VPS10 domain family / sorting receptor / ten-bladed beta propeller / 10CC domain
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / myotube differentiation / Golgi to lysosome transport / plasma membrane to endosome transport / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / nerve growth factor receptor activity / Golgi to endosome transport / retromer complex binding / endosome transport via multivesicular body sorting pathway ...neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / myotube differentiation / Golgi to lysosome transport / plasma membrane to endosome transport / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / nerve growth factor receptor activity / Golgi to endosome transport / retromer complex binding / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / vesicle organization / nerve growth factor binding / trans-Golgi network transport vesicle / protein targeting to lysosome / Golgi cisterna membrane / endosome to lysosome transport / negative regulation of fat cell differentiation / D-glucose import / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / neuropeptide signaling pathway / clathrin-coated pit / cytoplasmic vesicle membrane / ossification / response to insulin / endocytosis / regulation of gene expression / nuclear membrane / early endosome / lysosome / endosome membrane / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / : / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / VPS10 / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Leloup, N.O.L. / Loessl, P. / Meijer, D.H.M. / Heck, A.J.R. / Thies-Weesie, D.M.E. / Janssen, B.J.C.
資金援助 オランダ, 2件
組織認可番号国
NWO723.012.002 オランダ
Marie Curie317371 オランダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Low pH-induced conformational change and dimerization of sortilin triggers endocytosed ligand release.
著者: Nadia Leloup / Philip Lössl / Dimphna H Meijer / Martha Brennich / Albert J R Heck / Dominique M E Thies-Weesie / Bert J C Janssen /
要旨: Low pH-induced ligand release and receptor recycling are important steps for endocytosis. The transmembrane protein sortilin, a β-propeller containing endocytosis receptor, internalizes a diverse ...Low pH-induced ligand release and receptor recycling are important steps for endocytosis. The transmembrane protein sortilin, a β-propeller containing endocytosis receptor, internalizes a diverse set of ligands with roles in cell differentiation and homeostasis. The molecular mechanisms of pH-mediated ligand release and sortilin recycling are unresolved. Here we present crystal structures that show the sortilin luminal segment (s-sortilin) undergoes a conformational change and dimerizes at low pH. The conformational change, within all three sortilin luminal domains, provides an altered surface and the dimers sterically shield a large interface while bringing the two s-sortilin C-termini into close proximity. Biophysical and cell-based assays show that members of two different ligand families, (pro)neurotrophins and neurotensin, preferentially bind the sortilin monomer. This indicates that sortilin dimerization and conformational change discharges ligands and triggers recycling. More generally, this work may reveal a double mechanism for low pH-induced ligand release by endocytosis receptors.
履歴
登録2017年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sortilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4576
ポリマ－81,3071
非ポリマー1,1505
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, gel filtration, light scattering, equilibrium centrifugation, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area27070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)200.580, 62.570, 67.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Sortilin / Neurotensin receptor 3 / mNTR3


分子量: 81307.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sort1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6PHU5
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Na HEPES pH 7.5, 1 mM CaCl2 and 25% PEG 2000 MME (w/v).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99998 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→66 Å / Num. obs: 46680 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.985 / Rpim(I) all: 0.09 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 6.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F6K

3f6k


解像度: 2.1→65.994 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 2236 4.79 %
Rwork0.1999 --
obs0.2015 46656 97.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→65.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4624 0 72 226 4922
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034825
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.476535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4442824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075722
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003836
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.14570.3161320.24972748X-RAY DIFFRACTION96
2.1457-2.19560.24051490.23482546X-RAY DIFFRACTION92
2.1956-2.25050.27971500.2342838X-RAY DIFFRACTION99
2.2505-2.31140.28891330.22472796X-RAY DIFFRACTION99
2.3114-2.37940.27481370.22252800X-RAY DIFFRACTION99
2.3794-2.45620.27671430.22272785X-RAY DIFFRACTION98
2.4562-2.5440.29641410.22882795X-RAY DIFFRACTION98
2.544-2.64580.2681250.22562677X-RAY DIFFRACTION94
2.6458-2.76630.27931400.22492777X-RAY DIFFRACTION98
2.7663-2.91210.25751300.22032828X-RAY DIFFRACTION99
2.9121-3.09460.26581480.21792791X-RAY DIFFRACTION98
3.0946-3.33350.23091240.21492781X-RAY DIFFRACTION97
3.3335-3.66890.22051270.19582786X-RAY DIFFRACTION96
3.6689-4.19970.20611570.17842839X-RAY DIFFRACTION99
4.1997-5.29090.19231490.15582757X-RAY DIFFRACTION96
5.2909-66.02610.19471510.18322876X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01680.4938-0.56781.1403-0.14740.96260.0577-0.1215-0.05290.051-0.0482-0.1077-0.04160.1729-0.0120.1650.014-0.05920.18580.00050.13928.742228.404895.4485
21.19610.83540.37992.06580.73841.7543-0.27290.4986-0.0132-0.56190.26530.26020.1254-0.13550.00140.23180.0373-0.04930.3539-0.00530.2578-2.806724.099773.8425
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 53 through 572)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 573 through 722 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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