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万見
- PDB-3f6k: Crystal structure of the Vps10p domain of human sortilin/NTS3 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f6k
タイトルCrystal structure of the Vps10p domain of human sortilin/NTS3 in complex with neurotensin
要素
  • Neurotensin
  • Sortilin
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN SORTING RECEPTOR / 10-bladed beta-propeller / Cys-rich domains / sSortilin / sortilin Vps10p-D / protein-peptide complex / Developmental protein / Differentiation / Endocytosis / Endoplasmic reticulum / Endosome / Glycoprotein / Golgi apparatus / Lysosome / Membrane / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane / Transport / Cytoplasmic vesicle / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / neuropeptide receptor binding / Golgi to lysosome transport / plasma membrane to endosome transport / myotube differentiation / nerve growth factor receptor activity / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / retromer complex binding / Golgi to endosome transport ...neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / neuropeptide receptor binding / Golgi to lysosome transport / plasma membrane to endosome transport / myotube differentiation / nerve growth factor receptor activity / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / retromer complex binding / Golgi to endosome transport / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / nerve growth factor binding / vesicle organization / protein targeting to lysosome / trans-Golgi network transport vesicle / neuropeptide hormone activity / clathrin-coated vesicle / Golgi cisterna membrane / endosome to lysosome transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of fat cell differentiation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / D-glucose import / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / neuropeptide signaling pathway / transport vesicle / clathrin-coated pit / axon terminus / ossification / Peptide ligand-binding receptors / blood vessel diameter maintenance / response to insulin / endocytosis / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / G alpha (q) signalling events / early endosome / lysosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor ligand activity / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sortilin Vps10-D, 10CC-a domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #270 / Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / : / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, ...Sortilin Vps10-D, 10CC-a domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #270 / Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / : / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / VPS10 / Complement Module; domain 1 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Ribbon / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Neurotensin/neuromedin N / Sortilin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Quistgaard, E.M. / Madsen, P. / Groftehauge, M.K. / Nissen, P. / Petersen, C.M. / Thirup, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Ligands bind to Sortilin in the tunnel of a ten-bladed beta-propeller domain.
著者: Quistgaard, E.M. / Madsen, P. / Groftehauge, M.K. / Nissen, P. / Petersen, C.M. / Thirup, S.S.
履歴
登録2008年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sortilin
N: Neurotensin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7046
ポリマ－78,4512
非ポリマー1,2534
水5,495305
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-4.6 kcal/mol
Surface area30600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.760, 74.530, 108.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1280-

HOH

詳細THE BIOLOGICAL UNIT IS A HETERODIMERIC COMPLEX OF THE PROTEIN MONOMER WITH THE PEPTIDE MONOMER.

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AN

#1: タンパク質 Sortilin / Neurotensin receptor 3 / NTR3 / NTS3 / Glycoprotein 95 / Gp95 / 100 kDa NT receptor


分子量: 76774.703 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 78-756 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SORT1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): CHO-K1 / 参照: UniProt: Q99523
#2: タンパク質・ペプチド Neurotensin


分子量: 1675.948 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 151-163 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide purchased from Sigma. It represents the naturally occurring form of neurotensin in human, residues 151-163 of UniProt entry P30990, NEUT_HUMAN
参照: UniProt: P30990

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糖 , 2種, 2分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 307分子

#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細AUTHORS STATE THAT THE GLYCOSYLATIONS ARE COVALENTLY ATTACHED TO THE ASPARAGINES, THEREFORE THEY ...AUTHORS STATE THAT THE GLYCOSYLATIONS ARE COVALENTLY ATTACHED TO THE ASPARAGINES, THEREFORE THEY SHOULD NOT BE DESCRIBED AS SITE RECORDS. INSTEAD, WHAT SHOULD BE SHOWN IN SITE RECORDS, IS THE NEUROTENSIN BINDING SITE.
Has protein modificationY
配列の詳細IN VIVO, NEUROTENSIN (ENTITY 2) IS PRODUCED BY PROTEOLYTIC CLEAVAGE OF THE GENE PRODUCT, AND THE ...IN VIVO, NEUROTENSIN (ENTITY 2) IS PRODUCED BY PROTEOLYTIC CLEAVAGE OF THE GENE PRODUCT, AND THE RESULTING N-TERMINAL GLUTAMATE IS NATURALLY CONVERTED TO PYROGLUTAMATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 19% PEG 6000, 600 mM NaCl, 3% Glycerol, 100 mM HEPES, 93 mM Tris-HCl, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.95008 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月18日
放射モノクロメーター: Fixed-exit LN2 cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 58793 / Num. obs: 56985 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 37.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 11.59
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.32 / Num. unique all: 7942 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2→40.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 7.61 / SU ML: 0.11 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22879 2904 5.1 %RANDOM
Rwork0.20395 ---
all0.20524 56985 --
obs0.20524 56985 97.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å2-0.78 Å2
2--1.22 Å20 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5212 0 83 305 5600
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0225428
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8321.967357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0535658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.68424.16250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.7715890
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0791528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.22229
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.23763
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2680.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2230.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4461.53359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2925288
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.27332370
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8164.52069
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 218 -
Rwork0.224 4048 -
obs--99.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1236-1.2281-0.3696.52720.67491.87620.0369-0.13080.20610.6073-0.0793-0.4944-0.08190.34810.04240.1094-0.0988-0.04130.15670.05240.090242.837669.777716.9772
21.0707-0.0319-0.07320.66140.12450.91610.0047-0.15250.10610.0768-0.0297-0.0546-0.12890.0460.0250.02-0.00260.00130.01790.0147-0.027220.646866.761821.8714
30.7834-1.4728-2.2283.49114.54056.5078-0.10390.0673-0.05320.2652-0.42270.44130.1682-0.64750.52660.15410.05150.02350.2974-0.11710.1577-11.165173.695623.9775
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A55 - 155
2X-RAY DIFFRACTION2A156 - 629
3X-RAY DIFFRACTION3A630 - 716

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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