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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5o09 | ||||||
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タイトル | BtubABC mini microtubule | ||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / bacterial cytoskeleton / microtubules | ||||||
機能・相同性 | ![]() microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule / hydrolase activity / protein serine/threonine kinase activity / GTPase activity / GTP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
![]() | Deng, X. / Bharat, T.A.M. / Lowe, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Four-stranded mini microtubules formed by BtubAB show dynamic instability. 著者: Xian Deng / Gero Fink / Tanmay A M Bharat / Shaoda He / Danguole Kureisaite-Ciziene / Jan Löwe / ![]() 要旨: Microtubules, the dynamic, yet stiff hollow tubes built from αβ-tubulin protein heterodimers, are thought to be present only in eukaryotic cells. Here, we report a 3.6-Å helical reconstruction ...Microtubules, the dynamic, yet stiff hollow tubes built from αβ-tubulin protein heterodimers, are thought to be present only in eukaryotic cells. Here, we report a 3.6-Å helical reconstruction electron cryomicroscopy structure of four-stranded mini microtubules formed by bacterial tubulin-like BtubAB proteins. Despite their much smaller diameter, mini microtubules share many key structural features with eukaryotic microtubules, such as an M-loop, alternating subunits, and a seam that breaks overall helical symmetry. Using in vitro total internal reflection fluorescence microscopy, we show that bacterial mini microtubules treadmill and display dynamic instability, another hallmark of eukaryotic microtubules. The third protein in the gene cluster, BtubC, previously known as "bacterial kinesin light chain," binds along protofilaments every 8 nm, inhibits BtubAB mini microtubule catastrophe, and increases rescue. Our work reveals that some bacteria contain regulated and dynamic cytomotive microtubule systems that were once thought to be only useful in much larger and sophisticated eukaryotic cells. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47071.582 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: btubA / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 46465.508 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: btubB / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 27135.703 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: bklc / 発現宿主: ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-GDP / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.7 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 実像数: 6105 |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -5.54 ° / 軸方向距離/サブユニット: 79.31 Å / らせん対称軸の対称性: C1 |
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 257661 / 対称性のタイプ: HELICAL |
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-factor |