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Yorodumi- PDB-5o05: GII.10 Vietnam 026 norovirus protruding domain in complex with Na... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o05 | ||||||
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Title | GII.10 Vietnam 026 norovirus protruding domain in complex with Nanobody Nano-42 | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / Norovirus / Protruding domain / capsid protein / Nanobody / VHH | ||||||
Function / homology | Function and homology information Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit ...Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | Vicugna pacos (alpaca) Norwalk virus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Koromyslova, A.D. / Hansman, G.S. | ||||||
Citation | Journal: PLoS Pathog. / Year: 2017 Title: Nanobodies targeting norovirus capsid reveal functional epitopes and potential mechanisms of neutralization. Authors: Koromyslova, A.D. / Hansman, G.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5o05.cif.gz | 350.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5o05.ent.gz | 283.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5o05.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5o05_validation.pdf.gz | 475.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5o05_full_validation.pdf.gz | 485.4 KB | Display | |
Data in XML | 5o05_validation.xml.gz | 35.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5o05_validation.cif.gz | 51.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/5o05 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/5o05 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5o02C 5o03C 5o04C 5ommC 5omnC 3onuS 4x4cS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 13189.652 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vicugna pacos (alpaca) / Plasmid: pHEN6C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Variant (production host): WK6 #2: Protein | Mass: 34506.660 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Norwalk virus / Variant: Vietnam 026 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q5F4T5 #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 52.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.2 M potassium iodide, 20% (w/v) PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.8729 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Jun 9, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8729 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→47.327 Å / Num. obs: 68217 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.497 % / Biso Wilson estimate: 28.38 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 1.051 / Net I/σ(I): 13.08 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3ONU and 4X4C Resolution: 2→47.327 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 22.26
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→47.327 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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