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- PDB-5nxq: Crystal structure of the carboxy-terminal domain of yeast Ctf4 bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nxq
タイトルCrystal structure of the carboxy-terminal domain of yeast Ctf4 bound to a stapled Sld5 CIP
要素
  • DNA polymerase alpha-binding protein
  • MET-ASP-ILE-UA1-ILE-ASP-ASP-ILE-LEU-UA2-GLU-LEU-ASP-LYS-GLU
キーワードREPLICATION / DNA replication / adaptor protein / beta-propeller domain
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of sister chromatid cohesion / Unwinding of DNA / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / GINS complex / CMG complex / DNA replication preinitiation complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic sister chromatid cohesion / nuclear chromosome / nuclear replication fork ...establishment of sister chromatid cohesion / Unwinding of DNA / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / GINS complex / CMG complex / DNA replication preinitiation complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic sister chromatid cohesion / nuclear chromosome / nuclear replication fork / DNA replication initiation / DNA-templated DNA replication / mitotic cell cycle / nucleosome assembly / DNA repair / chromatin binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / DNA replication complex GINS protein SLD5, C-terminal / GINS complex protein Sld5, alpha-helical domain / DNA replication complex GINS protein SLD5 C-terminus / GINS complex subunit Sld5 / GINS subunit, domain A / GINS complex protein helical bundle domain ...: / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / DNA replication complex GINS protein SLD5, C-terminal / GINS complex protein Sld5, alpha-helical domain / DNA replication complex GINS protein SLD5 C-terminus / GINS complex subunit Sld5 / GINS subunit, domain A / GINS complex protein helical bundle domain / GINS, helical bundle-like domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase alpha-binding protein / DNA replication complex GINS protein SLD5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.413 Å
データ登録者Wu, Y. / Pellegrini, L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust104641/Z/14/Z 英国
引用
ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: Targeting the Genome-Stability Hub Ctf4 by Stapled-Peptide Design.
著者: Wu, Y. / Villa, F. / Maman, J. / Lau, Y.H. / Dobnikar, L. / Simon, A.C. / Labib, K. / Spring, D.R. / Pellegrini, L.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: A Ctf4 trimer couples the CMG helicase to DNA polymerase alpha in the eukaryotic replisome.
著者: Simon, A.C. / Zhou, J.C. / Perera, R.L. / van Deursen, F. / Evrin, C. / Ivanova, M.E. / Kilkenny, M.L. / Renault, L. / Kjaer, S. / Matak-Vinkovic, D. / Labib, K. / Costa, A. / Pellegrini, L.
履歴
登録2017年5月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase alpha-binding protein
B: DNA polymerase alpha-binding protein
C: DNA polymerase alpha-binding protein
D: MET-ASP-ILE-UA1-ILE-ASP-ASP-ILE-LEU-UA2-GLU-LEU-ASP-LYS-GLU
E: MET-ASP-ILE-UA1-ILE-ASP-ASP-ILE-LEU-UA2-GLU-LEU-ASP-LYS-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,3156
ポリマ－168,2235
非ポリマー921
水6,053336
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9310 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area50530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.679, 100.287, 219.749
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1004-

HOH

21C-1065-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase alpha-binding protein / Chromosome replication protein CHL15 / Chromosome transmission fidelity protein 4 / Protein POB1


分子量: 54534.562 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 471-927 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Ctf4-CTD (amino acids 427 to 971; C-end) was expressed and purified with an N-terminal Histag followed by a TEV protease cleavage site.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CTF4, CHL15, POB1, YPR135W, P9659.7 / プラスミド: pRSF-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01454
#2: タンパク質・ペプチド MET-ASP-ILE-UA1-ILE-ASP-ASP-ILE-LEU-UA2-GLU-LEU-ASP-LYS-GLU


分子量: 2309.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The molecule is a stapled version of the wild-type Sld5 CIP. it was produced by replacing amino acids 4 and 11 with two unnatural amino acids (UA1 and UA2) containing azide moieties in their ...詳細: The molecule is a stapled version of the wild-type Sld5 CIP. it was produced by replacing amino acids 4 and 11 with two unnatural amino acids (UA1 and UA2) containing azide moieties in their side chains, and reacting the resulting diazido peptide with a bis-triazole dialkynyl linker, via a Cu(I)-catalysed click chemistry reaction.
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03406*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 336 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.65 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M tri-sodium citrate pH 6.2 7.5-9% (w/v) PEG 8000 0.40-0.65 M NaCI

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.413→49.21 Å / Num. obs: 76177 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 58.96 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1424 / Rpim(I) all: 0.04074 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.413→2.499 Å / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 2.453 / Mean I/σ(I) obs: 1.03 / Num. unique obs: 7499 / CC1/2: 0.329 / Rpim(I) all: 0.7354 / % possible all: 99.83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4c8s

4c8s


解像度: 2.413→49.209 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.17 / 位相誤差: 25.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2114 7290 5.01 %
Rwork0.1844 --
obs0.1858 145636 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.413→49.209 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9537 0 6 336 9879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029853
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56413360
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.9095885
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411434
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031715
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4127-2.44010.38512450.35824542X-RAY DIFFRACTION99
2.4401-2.46880.37262180.3434637X-RAY DIFFRACTION100
2.4688-2.49890.37022460.34524632X-RAY DIFFRACTION100
2.4989-2.53060.3572410.3274620X-RAY DIFFRACTION100
2.5306-2.56380.37882260.32934591X-RAY DIFFRACTION100
2.5638-2.5990.35122440.32154596X-RAY DIFFRACTION100
2.599-2.63610.31932450.30144622X-RAY DIFFRACTION100
2.6361-2.67540.3322470.2944667X-RAY DIFFRACTION100
2.6754-2.71720.34111970.28924625X-RAY DIFFRACTION100
2.7172-2.76180.30832550.2844548X-RAY DIFFRACTION100
2.7618-2.80940.27592550.27414623X-RAY DIFFRACTION100
2.8094-2.86050.28642540.26244674X-RAY DIFFRACTION100
2.8605-2.91550.26572180.24484575X-RAY DIFFRACTION100
2.9155-2.9750.28982330.24264659X-RAY DIFFRACTION100
2.975-3.03970.26582560.22264617X-RAY DIFFRACTION100
3.0397-3.11040.2942450.22574565X-RAY DIFFRACTION100
3.1104-3.18820.252240.21424664X-RAY DIFFRACTION100
3.1882-3.27430.24692320.20714625X-RAY DIFFRACTION100
3.2743-3.37070.22192170.20484603X-RAY DIFFRACTION100
3.3707-3.47940.17642600.18574615X-RAY DIFFRACTION100
3.4794-3.60380.21432390.17864638X-RAY DIFFRACTION100
3.6038-3.7480.17992200.17194616X-RAY DIFFRACTION100
3.748-3.91850.19012350.16584639X-RAY DIFFRACTION100
3.9185-4.1250.20892490.15634582X-RAY DIFFRACTION100
4.125-4.38330.17052900.13554602X-RAY DIFFRACTION100
4.3833-4.72150.19072670.13254589X-RAY DIFFRACTION100
4.7215-5.19620.1572680.1294555X-RAY DIFFRACTION100
5.1962-5.94690.1722420.14744635X-RAY DIFFRACTION100
5.9469-7.48830.19162480.15594612X-RAY DIFFRACTION100
7.4883-49.2190.1552740.14854578X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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