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- PDB-5nxb: Mouse galactocerebrosidase in complex with saposin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nxb
タイトルMouse galactocerebrosidase in complex with saposin A
要素
  • Galactocerebrosidase
  • Prosaposin
キーワードHYDROLASE / Krabbe Disease / galactocerebroside / galactosylceramide / GALC / SapA
機能・相同性
機能・相同性情報


corneocyte development / membrane lipid metabolic process / glycolipid metabolic process / glucosylceramide metabolic process / inclusion body assembly / cornified envelope assembly / walking behavior / lipid antigen binding / Glycosphingolipid catabolism / galactosylceramide catabolic process ...corneocyte development / membrane lipid metabolic process / glycolipid metabolic process / glucosylceramide metabolic process / inclusion body assembly / cornified envelope assembly / walking behavior / lipid antigen binding / Glycosphingolipid catabolism / galactosylceramide catabolic process / Peptide ligand-binding receptors / micturition / cerebellar Purkinje cell differentiation / galactosylceramidase / galactosylceramidase activity / ceramide metabolic process / G alpha (i) signalling events / lysosomal protein catabolic process / NK T cell differentiation / sphingolipid metabolic process / Platelet degranulation / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / prostate gland growth / nervous system process / aggresome / lysosomal transport / neuromuscular process controlling balance / antigen processing and presentation / regulation of MAPK cascade / regulation of lipid metabolic process / protein secretion / cochlea development / developmental growth / Neutrophil degranulation / myelination / cellular response to reactive oxygen species / intracellular protein transport / sensory perception of sound / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / late endosome / protease binding / gene expression / lysosome / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrion / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase family 59, central domain / Glycosyl hydrolase family 59 central domain / Glycoside hydrolase, family 59 / : / Galactocerebrosidase, C-terminal lectin domain / : / Glycosyl hydrolase family 59 / Saposin, chordata / Saposin-like / NK-Lysin ...Glycosyl hydrolase family 59, central domain / Glycosyl hydrolase family 59 central domain / Glycoside hydrolase, family 59 / : / Galactocerebrosidase, C-terminal lectin domain / : / Glycosyl hydrolase family 59 / Saposin, chordata / Saposin-like / NK-Lysin / Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 / Saposin-like type B, region 1 / Saposin B type, region 2 / Saposin-like type B, region 2 / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile. / Exo-inulinase; domain 1 / Glycosidases / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Galactocerebrosidase / Prosaposin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Graham, S.C. / Hill, C.H. / Deane, J.E.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: The mechanism of glycosphingolipid degradation revealed by a GALC-SapA complex structure.
著者: Hill, C.H. / Cook, G.M. / Spratley, S.J. / Fawke, S. / Graham, S.C. / Deane, J.E.
履歴
登録2017年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2017年5月24日ID: 5N8K
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galactocerebrosidase
B: Galactocerebrosidase
C: Prosaposin
D: Prosaposin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,72714
ポリマ－168,3334
非ポリマー3,39310
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10840 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area55140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.183, 187.183, 360.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Galactocerebrosidase / GALCERase / Galactocerebroside beta-galactosidase / Galactosylceramidase / Galactosylceramide beta- ...GALCERase / Galactocerebroside beta-galactosidase / Galactosylceramidase / Galactosylceramide beta-galactosidase


分子量: 74596.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FRAGMENT CORRESPONDS TO RESIDUES 25-668 BASED ON NUMBERING STARTING AT SECOND UNIPROT INITIATION SITE
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Galc / プラスミド: pSecTag2B-mGALC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P54818, galactosylceramidase
#2: タンパク質 Prosaposin / Sulfated glycoprotein 1 / SGP-1


分子量: 9569.935 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 59-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Psap, Sgp1 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami / 参照: UniProt: Q61207

-
糖 , 3種, 8分子

#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 2分子

#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 800 nL of protein (90 uM GALC plus 180 uM SapA) was mixed with 800 nL of reservoir solution (75 mM Sodium citrate pH 5.6, 11% PEG 3350) and equilibrated against 200 uL reservoirs at 20C.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92818 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月5日 / 詳細: Toroidal mirrors
放射モノクロメーター: SI(111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92818 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→180.12 Å / Num. obs: 44024 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.6 % / Biso Wilson estimate: 61.93 Å2 / CC1/2: 0.945 / Rmerge(I) obs: 0.386 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 3.6→3.7 Å / 冗長度: 25.2 % / Rmerge(I) obs: 2.946 / Num. unique obs: 3316 / CC1/2: 0.677 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CCE, 4DDJ

4cce

4ddj


解像度: 3.6→162.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.422
詳細: Refined using LSSR restraints to target structure 4CCE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 2138 4.88 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.218 43825 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 101.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.463 Å20 Å20 Å2
2---0.463 Å20 Å2
3---0.9261 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.49 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.6→162.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11522 0 220 0 11742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00812110HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9416542HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4012SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes262HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1760HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12110HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.39
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1586SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance8HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact13279SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.69 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 158 5.07 %
Rwork0.305 2958 -
all0.305 3116 -
obs--98.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3111-0.0791-0.13911.7432-0.07682.1878-0.1411-0.27060.04480.18850.0052-0.64080.09060.77620.13590.61470.12630.0290.66730.0770.180686.5091134.207942.386
23.40080.16171.7138-0.9469-0.88025.0412-0.00030.0136-0.0898-0.01520.0537-0.3247-0.03020.0927-0.05340.4445-0.13920.143-0.06410.14370.031271.3662158.232221.4844
30.9922-0.74520.63392.4195-0.60632.8383-0.2385-0.30260.18530.00090.3375-0.1093-0.0547-0.072-0.0990.64880.03010.09590.17420.0404-0.18357.3835144.084936.1678
42.8156-0.51440.62523.9777-1.29873.26220.03750.14370.0354-0.5059-0.04240.037-0.0293-0.27020.00490.6250.02920.0678-0.05520.1566-0.449146.8155152.061111.3348
52.7774-0.42950.14983.1082-0.72523.64760.23740.63020.3969-0.3868-0.05860.5382-0.2579-0.4867-0.17880.70770.08950.030.3480.16990.233749.8002106.79662.8972
61.91720.1604-0.0843-0.45380.93011.70560.09290.0103-0.0629-0.1532-0.0681-0.0643-0.09570.0178-0.02480.2959-0.00290.22720.22150.0697-0.105681.715592.02860.4006
72.1936-0.1887-0.22161.5477-0.2661.91780.228-0.0249-0.2554-0.1397-0.17410.15670.15670.2935-0.05390.6052-0.00670.08470.09120.0252-0.000668.982790.422421.5376
84.7016-0.68310.05982.80181.10993.05610.1308-0.036-0.0320.0301-0.1447-0.5732-0.0730.64780.0140.28250.04230.14830.39580.1446-0.08296.986891.897922.8463
93.77330.68180.5535.1156-0.14753.09870.0819-0.07080.16640.0586-0.07460.05780.0680.0018-0.0073-0.167-0.03510.1742-0.6708-0.1158-0.536553.9968110.476935.0155
103.92640.2076-1.18342.98790.06913.76990.00730.008-0.12020.0731-0.1350.11320.16-0.08790.12770.10120.14390.019-0.65650.0848-0.732159.2148116.172941.2751
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|472 - A|668 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|453 - A|471 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|41 - A|337 }
4X-RAY DIFFRACTION4tls4completeA
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|472 - B|668 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|453 - B|471 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|41 - B|337 }
8X-RAY DIFFRACTION8tls4completeB
9X-RAY DIFFRACTION9{ C|* }
10X-RAY DIFFRACTION10{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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