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- PDB-5nvr: Crystal structure of the Rif1 N-terminal domain (RIF1-NTD) from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nvr
タイトルCrystal structure of the Rif1 N-terminal domain (RIF1-NTD) from Saccharomyces cerevisiae
要素Telomere length regulator protein RIF1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / telomere maintenance / DNA double-strand break repair / irregular helical repeat / all-alpha fold
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic DNA replication initiation from late origin / regulation of DNA stability / shelterin complex / centromeric DNA binding / telomere capping / DNA double-strand break processing / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / DNA replication origin binding ...negative regulation of mitotic DNA replication initiation from late origin / regulation of DNA stability / shelterin complex / centromeric DNA binding / telomere capping / DNA double-strand break processing / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / telomere maintenance / chromosome, telomeric region / nucleus
類似検索 - 分子機能
Telomere-associated protein Rif1, N-terminal / Rap1-interacting factor 1 N terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomere length regulator protein RIF1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.95 Å
データ登録者Bunker, R.D. / Shi, T. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Rif1 maintains telomeres and mediates DNA repair by encasing DNA ends.
著者: Mattarocci, S. / Reinert, J.K. / Bunker, R.D. / Fontana, G.A. / Shi, T. / Klein, D. / Cavadini, S. / Faty, M. / Shyian, M. / Hafner, L. / Shore, D. / Thoma, N.H. / Rass, U.
履歴
登録2017年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomere length regulator protein RIF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0541
ポリマ－129,0541
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, SUPPORTED BY NEGATIVE STAIN ELECTRON MICROSCOPY
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area52910 Å2
2
A: Telomere length regulator protein RIF1

A: Telomere length regulator protein RIF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,1082
ポリマ－258,1082
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area4150 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area101670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)203.568, 203.568, 197.723
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Telomere length regulator protein RIF1 / RAP1-interacting factor 1


分子量: 129054.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RIF1, YBR275C, YBR1743 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P29539
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 3.8 mg/ml protein solution in 50 mM HEPES pH 7.4, 310 mM NaCl, 1 mM TCEP mixed equally (1 uL + 1 uL) with 100 mM Tris-HCl, pH 7.5, 320 mM lithium sulfate, 850 mM potassium sodium tartrate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97902 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月22日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97902 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.94→49.43 Å / Num. obs: 21894 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 50.6 % / Biso Wilson estimate: 183 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.234 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 3.94→4.16 Å / 冗長度: 42.7 % / Rmerge(I) obs: 4.131 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXDEV_2439精密化
DIALS1.0-preデータ削減
Aimless0.5.26データスケーリング
SHARP2.8.1位相決定
PHASER2.7.6位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.95→49.3 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 28.57
詳細: ANOMALOUS PAIRS SEPARATED FOR REFINEMENT AND MLHL REFINEMENT TARGET USED WITH SE-SAD PHASE RESTRAINTS CALCULATED BY MR-SAD WITH PHASER. TLS ONLY ATOMIC DISPLACEMENT MODEL APPLIED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1132 5.18 %RANDOM SELECTION
Rwork0.212 ---
obs0.214 21828 99.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 221 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.95→49.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8691 0 0 0 8691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038862
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54112002
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2023336
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031502
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9454-4.03720.3251520.32132512X-RAY DIFFRACTION98
4.0372-4.13810.33321420.31092535X-RAY DIFFRACTION100
4.1381-4.24990.3471530.29522565X-RAY DIFFRACTION100
4.2499-4.37490.3641400.27752539X-RAY DIFFRACTION100
4.3749-4.5160.39221180.26982587X-RAY DIFFRACTION100
4.516-4.67730.26731200.24312533X-RAY DIFFRACTION100
4.6773-4.86440.34451370.22372581X-RAY DIFFRACTION100
4.8644-5.08560.27551660.21882528X-RAY DIFFRACTION100
5.0856-5.35340.27081470.20992555X-RAY DIFFRACTION100
5.3534-5.68840.29461570.21342520X-RAY DIFFRACTION100
5.6884-6.12680.3531430.22512538X-RAY DIFFRACTION100
6.1268-6.7420.3471250.23752583X-RAY DIFFRACTION100
6.742-7.71440.26231080.20412561X-RAY DIFFRACTION100
7.7144-9.70710.17911300.14352573X-RAY DIFFRACTION100
9.7071-49.29980.20231520.19592524X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.680.27360.50871.83820.4162.5218-0.4726-0.0892-0.0438-0.06120.1382-0.1084-0.47690.224-01.0751-0.1969-0.11960.9952-0.30061.324942.0854185.841476.1956
24.73651.43391.93641.49791.07391.5159-0.02120.4093-0.4853-0.2860.3269-0.2376-0.1090.1242-01.0287-0.00550.03561.0105-0.22580.966616.6818145.280642.6536
3-0.9061-0.88810.28091.36620.94421.50870.20450.1245-0.16980.48260.2465-0.39670.4185-0.12530.00261.226-0.3129-0.03251.5208-0.38561.1905-47.510584.2137-0.6675
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 185 THROUGH 532 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 533 THROUGH 899 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 900 THROUGH 1256 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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