[日本語] English
万見
- PDB-5nvm: Crystal structure of the human 4EHP-GIGYF2 complex lacking the au... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nvm
タイトルCrystal structure of the human 4EHP-GIGYF2 complex lacking the auxiliary sequences
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2
  • GRB10-interacting GYF protein 2
キーワードTRANSLATION / translational regulation / cap-binding protein / 4EHP-binding protein / GRB10-interacting GYF protein 2
機能・相同性
機能・相同性情報


musculoskeletal movement / post-transcriptional gene silencing / spinal cord motor neuron differentiation / proximal dendrite / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding ...musculoskeletal movement / post-transcriptional gene silencing / spinal cord motor neuron differentiation / proximal dendrite / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding / feeding behavior / proline-rich region binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / mRNA destabilization / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of translational initiation / homeostasis of number of cells within a tissue / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / translational initiation / translation initiation factor activity / rescue of stalled ribosome / adult locomotory behavior / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / post-embryonic development / P-body / multicellular organism growth / ISG15 antiviral mechanism / cytoplasmic stress granule / perikaryon / vesicle / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / endosome / cadherin binding / ubiquitin protein ligase binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain / GYF domain profile. / Contains conserved Gly-Tyr-Phe residues / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site / Eukaryotic initiation factor 4E signature. / Translation Initiation factor eIF- 4e ...GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain / GYF domain profile. / Contains conserved Gly-Tyr-Phe residues / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site / Eukaryotic initiation factor 4E signature. / Translation Initiation factor eIF- 4e / Eukaryotic initiation factor 4E / Translation Initiation factor eIF- 4e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2 / GRB10-interacting GYF protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Peter, D. / Valkov, E.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2017
タイトル: GIGYF1/2 proteins use auxiliary sequences to selectively bind to 4EHP and repress target mRNA expression.
著者: Peter, D. / Weber, R. / Sandmeir, F. / Wohlbold, L. / Helms, S. / Bawankar, P. / Valkov, E. / Igreja, C. / Izaurralde, E.
履歴
登録2017年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2
B: GRB10-interacting GYF protein 2
C: Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2
D: GRB10-interacting GYF protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3768
ポリマ－53,9964
非ポリマー3804
水2,342130
1
A: Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2
B: GRB10-interacting GYF protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1884
ポリマ－26,9982
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area11760 Å2
手法PISA
2
C: Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2
D: GRB10-interacting GYF protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1884
ポリマ－26,9982
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area10670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.210, 98.590, 39.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.59, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2 / eIF4E type 2 / Eukaryotic translation initiation factor 4E homologous protein / Eukaryotic ...eIF4E type 2 / Eukaryotic translation initiation factor 4E homologous protein / Eukaryotic translation initiation factor 4E-like 3 / eIF4E-like protein 4E-LP / mRNA cap-binding protein 4EHP / h4EHP / mRNA cap-binding protein type 3


分子量: 21979.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The first six residues of the coordinate sequence belong to the expression tag
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4E2, EIF4EL3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: O60573
#2: タンパク質・ペプチド GRB10-interacting GYF protein 2 / PERQ amino acid-rich with GYF domain-containing protein 2 / Trinucleotide repeat-containing gene 15 protein


分子量: 5018.892 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GIGYF2, KIAA0642, PERQ2, TNRC15 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Y7W6
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.6 0.6 M diammonium phosphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→44.613 Å / Num. obs: 38577 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.611 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NVL

5nvl


解像度: 2→44.613 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2326 1931 5.01 %Random selection
Rwork0.1984 ---
obs0.2001 38550 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44.613 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3370 0 20 130 3520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073490
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.774720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0422076
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049490
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005603
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.35471520.29232560X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.10540.30451410.2762578X-RAY DIFFRACTION100
2.1054-2.16740.31351360.2652642X-RAY DIFFRACTION100
2.1674-2.23730.25171380.25822573X-RAY DIFFRACTION100
2.2373-2.31730.28841390.23972657X-RAY DIFFRACTION100
2.3173-2.410.2429940.23732626X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.51970.25381550.23542591X-RAY DIFFRACTION100
2.5197-2.65250.29031250.23272630X-RAY DIFFRACTION100
2.6525-2.81870.26671490.22662602X-RAY DIFFRACTION100
2.8187-3.03630.27341350.2292626X-RAY DIFFRACTION100
3.0363-3.34180.25531350.21652624X-RAY DIFFRACTION100
3.3418-3.82510.2331380.18852600X-RAY DIFFRACTION100
3.8251-4.81830.18971670.162621X-RAY DIFFRACTION100
4.8183-44.62390.18931270.16312689X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る