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- PDB-5npv: Structure of human ATG5-ATG16L1(ATG5BD) complex (I4) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5npv
タイトルStructure of human ATG5-ATG16L1(ATG5BD) complex (I4)
要素
  • Autophagy protein 5
  • Autophagy-related protein 16-1
キーワードCELL CYCLE / autophagy / ATG16L1 / ATG5
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / response to fluoride / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / negative regulation of dendrite extension ...otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / response to fluoride / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / negative regulation of dendrite extension / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / negative regulation of autophagic cell death / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to nitrosative stress / ventricular cardiac muscle cell development / microautophagy / positive regulation of stress granule assembly / regulation of cilium assembly / transferase complex / aggrephagy / dendrite arborization / mucus secretion / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / response to fungus / xenophagy / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / negative thymic T cell selection / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / negative stranded viral RNA replication / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / endolysosome membrane / cellular response to nitrogen starvation / response to iron(II) ion / positive regulation of mucus secretion / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of phagocytosis / axonal transport / negative regulation of type I interferon production / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / chaperone-mediated autophagy / heart contraction / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / blood vessel remodeling / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of autophagy / cardiac muscle cell apoptotic process / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / post-translational protein modification / autophagosome / negative regulation of innate immune response / hippocampus development / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / macroautophagy / Schaffer collateral - CA1 synapse / autophagy / phagocytic vesicle membrane / vasodilation / protein transport / chromatin organization / GTPase binding / defense response to virus / postsynapse / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / axon / innate immune response / glutamatergic synapse / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region ...Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 16 / Autophagy-related protein 16 domain / Autophagy protein 16 (ATG16) / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 16-1 / Autophagy protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Archna, A. / Scrima, A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Helmholtz Gemeinschaft Deutscher ForschungszentrenVH-NG-727 ドイツ
Helmholtz Gemeinschaft Deutscher ForschungszentrenVH-GS-202 ドイツ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2017
タイトル: Identification, biochemical characterization and crystallization of the central region of human ATG16L1.
著者: Archna, A. / Scrima, A.
履歴
登録2017年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy-related protein 16-1
C: Autophagy protein 5
D: Autophagy-related protein 16-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,9564
ポリマ－135,9564
非ポリマー00
水19811
1
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy-related protein 16-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9782
ポリマ－67,9782
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area14430 Å2
手法PISA
2
C: Autophagy protein 5
D: Autophagy-related protein 16-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9782
ポリマ－67,9782
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.580, 143.580, 62.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Autophagy protein 5 / APG5-like / Apoptosis-specific protein


分子量: 33187.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG5, APG5L, ASP / プラスミド: pET15b-derived / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1Y0
#2: タンパク質 Autophagy-related protein 16-1 / APG16-like 1


分子量: 34789.879 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG16L1, APG16L, UNQ9393/PRO34307 / プラスミド: pCOLA-derived / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q676U5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.76 / 詳細: 0.1 M MES pH 5.76, 0.378 M KCl, 21.7 % PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月26日 / 詳細: VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→45.404 Å / Num. obs: 11680 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.51 % / Biso Wilson estimate: 49.15 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rrim(I) all: 0.185 / Χ2: 0.895 / Net I/σ(I): 11.45
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.1-3.25.5470.7232.2210690.6710.799100
3.2-3.35.5330.4533.659100.7740.501100
3.3-3.45.5990.3614.88300.8340.398100
3.4-3.55.4340.3525.147380.8780.39100
3.5-45.4880.2716.7426490.9580.399.6
4-65.5470.11814.3838400.9910.13199.6
6-105.5380.06122.9612840.9980.068100
10-45.4044.9560.02549.093600.9990.02894.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GDK

4gdk


解像度: 3.1→45.404 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2781 581 4.98 %
Rwork0.2529 --
obs0.2543 11670 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 113.54 Å2 / Biso mean: 40.39 Å2 / Biso min: 13.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→45.404 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4623 0 0 11 4634
Biso mean---34.4 -
残基数----569
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034751
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4896447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036701
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004813
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2362823
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1-3.41190.33711440.338627622906100
3.4119-3.90530.24981450.268827512896100
3.9053-4.91940.28261450.2282751289699
4.9194-45.40880.26381470.2212825297299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.44770.57490.64672.8140.06872.5037-0.26520.82090.804-0.32720.599-0.2448-0.1517-0.30050.06140.31640.03620.03980.3316-0.14280.1618-28.4621-51.5868-1.2153
22.6077-0.14180.24541.09840.61351.00310.1340.45990.192-0.09620.0454-1.2856-0.36590.36230.08280.5187-0.1254-0.12770.5602-0.2581.1967-8.3233-49.05123.6355
32.7964-0.23631.47653.1587-1.30353.36110.1798-0.437-0.5341.67460.1949-0.5025-0.4087-0.37110.33620.5779-0.0241-0.36530.3356-0.15860.6015-16.4734-57.907519.4199
43.2213-2.41381.6862.5817-3.24596.01720.5103-0.0812-1.33520.40620.8295-0.27441.4249-0.0275-0.40170.47880.1869-0.30490.3465-0.14640.8129-19.2501-71.3069.1597
58.7437-6.49231.26837.38380.09331.87130.88621.5867-0.369-1.7304-0.3518-0.31550.1620.94730.10870.3749-0.0171-0.0040.577-0.08160.5113-31.4428-62.0067-12.4819
63.39511.4181-1.98543.5612-1.62453.42510.13450.56190.0568-0.06460.15470.1356-0.1693-0.8459-0.10690.3811-0.05830.00120.3558-0.10030.2096-44.3232-76.6564-5.3587
72.95721.382-0.00453.9629-0.81370.81270.01670.0787-0.0769-0.64070.0549-0.00780.4129-0.2175-0.18730.4752-0.0373-0.01490.3489-0.02320.3432-48.8279-87.2323-3.8543
80.1351-0.2566-0.11428.54890.97511.72410.5712-0.5921-0.56171.1047-0.40621.3320.3955-0.2904-0.20260.5799-0.2368-0.28950.39770.00760.6425-51.1278-96.686716.9953
91.6647-1.6993-1.68653.5912.30966.4058-0.2681-0.2278-0.16130.0539-0.1158-0.68831.1930.17560.72240.6662-0.0509-0.14270.43650.06050.828-37.8688-96.784614.2607
100.4959-1.4036-1.29257.24351.70094.9930.2929-0.8541-0.38310.52290.2579-2.38430.80670.8550.21770.64860.0858-0.32270.36740.06070.8956-33.0925-86.704713.1144
112.6882-0.5235-0.62883.2648-0.09641.71540.40040.27910.50310.33620.1703-0.5263-0.79360.5083-0.18910.4832-0.157-0.10690.34410.07350.2983-42.3815-87.84979.6559
124.22930.59390.23853.0487-0.84690.25980.6398-1.3462-0.0591.4792-0.6679-0.0691-0.046-0.19910.13970.7667-0.2585-0.1540.30770.1010.3583-39.8943-73.402411.8847
137.03682.6297-2.93766.82932.30453.2386-0.49461.08480.6983-1.24150.62821.1252-0.7944-0.8350.33310.4616-0.0559-0.1230.5267-0.17270.3315-42.9839-62.8855-13.3292
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 103 )A4 - 103
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 104 through 186 )A104 - 186
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 187 through 273 )A187 - 273
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 10 through 28 )B10 - 28
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 29 through 47 )B29 - 47
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 4 through 53 )C4 - 53
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 54 through 173 )C54 - 173
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 174 through 187 )C174 - 187
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 188 through 222 )C188 - 222
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 223 through 250 )C223 - 250
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 251 through 273 )C251 - 273
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 10 through 32 )D10 - 32
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 33 through 48 )D33 - 48

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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