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- PDB-5nnh: KSHV uracil-DNA glycosylase, apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nnh
タイトルKSHV uracil-DNA glycosylase, apo form
要素Uracil-DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE / Uracil-DNA glycosylase
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / uracil DNA N-glycosylase activity / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uracil-DNA glycosylase / Core gene UL2 family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Earl, C. / Bagneris, C. / Cole, A.R. / Barrett, T. / Savva, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust099765/Z/12/Z 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: A structurally conserved motif in gamma-herpesvirus uracil-DNA glycosylases elicits duplex nucleotide-flipping.
著者: Earl, C. / Bagneris, C. / Zeman, K. / Cole, A. / Barrett, T. / Savva, R.
履歴
登録2017年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uracil-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3222
ポリマ－27,2261
非ポリマー961
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.201, 53.811, 40.811
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.390, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Uracil-DNA glycosylase / UDG / UNG


分子量: 27226.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: ORF46 / プラスミド: pRSET-C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 Express lysY/Iq
参照: UniProt: Q76RG8, UniProt: F5HFA1*PLUS, uracil-DNA glycosylase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.1 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M bis-tris, 0.2 M lithium sulfate monohydrate, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96858 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96858 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→52.63 Å / Num. obs: 11700 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.1 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.204 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.567 / Num. unique obs: 1027 / CC1/2: 0.858 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DIALS1.3データ削減
Aimless0.5.23データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2J8X

2j8x


解像度: 2.2→52.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.296 / ESU R Free: 0.22
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2436 442 3.8 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.196 11642 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 94.91 Å2 / Biso mean: 50.2919 Å2 / Biso min: 28.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å20 Å2-0.03 Å2
2--1.73 Å20 Å2
3----0.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→52.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1740 0 5 80 1825
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191796
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021625
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6061.9462456
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.82533742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6715224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89522.60969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.04915267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4911510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211978
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02384
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1592.405902
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1582.404901
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9963.5951124
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.257 876 -
obs--99.66 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.948 Å / Origin y: 10.559 Å / Origin z: 4.864 Å
111213212223313233
T0.0871 Å20.0319 Å2-0.1249 Å2-0.0548 Å20.0359 Å2--0.3379 Å2
L2.9093 °21.1196 °21.5239 °2-6.2118 °20.5374 °2--1.1641 °2
S-0.0334 Å °-0.0932 Å °-0.1624 Å °0.1895 Å °0.0134 Å °-0.5296 Å °0.0543 Å °0.0877 Å °0.0199 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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