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- PDB-5nl1: Shigella IpaA-VBS3/TBS in complex with the Talin VBS1 domain 488-512 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nl1
タイトルShigella IpaA-VBS3/TBS in complex with the Talin VBS1 domain 488-512
要素
  • Invasin IpaA
  • Talin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament depolymerization / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization ...positive regulation of actin filament depolymerization / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / phosphatidylserine binding / ruffle / phosphatidylinositol binding / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / actin filament binding / integrin binding / actin binding / cytoskeleton / cell adhesion / focal adhesion / cell surface / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
SipA, vinculin binding site / SipA vinculin binding site / Talin, central domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / A middle domain of Talin 1 / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily ...SipA, vinculin binding site / SipA vinculin binding site / Talin, central domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / A middle domain of Talin 1 / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin, N-terminal F0 domain / : / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Talin IBS2B domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Invasin IpaA / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bou-Nader, C. / Pecqueur, L. / Valencia-Gallardo, C. / Fontecave, M. / Tran Van Nhieu, G.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: Shigella IpaA Binding to Talin Stimulates Filopodial Capture and Cell Adhesion.
著者: Valencia-Gallardo, C. / Bou-Nader, C. / Aguilar-Salvador, D.I. / Carayol, N. / Quenech'Du, N. / Pecqueur, L. / Park, H. / Fontecave, M. / Izard, T. / Tran Van Nhieu, G.
履歴
登録2017年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Talin-1
B: Talin-1
C: Talin-1
D: Talin-1
E: Talin-1
F: Talin-1
G: Invasin IpaA
H: Invasin IpaA
I: Invasin IpaA
J: Invasin IpaA
K: Invasin IpaA
L: Invasin IpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,87817
ポリマ－127,49312
非ポリマー3865
水2,522140
1
A: Talin-1
B: Talin-1
H: Invasin IpaA
I: Invasin IpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5605
ポリマ－42,4984
非ポリマー621
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4910 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area15770 Å2
手法PISA
2
C: Talin-1
E: Talin-1
J: Invasin IpaA
L: Invasin IpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5945
ポリマ－42,4984
非ポリマー961
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area15740 Å2
手法PISA
3
D: Talin-1
F: Talin-1
G: Invasin IpaA
K: Invasin IpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7257
ポリマ－42,4984
非ポリマー2283
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area15420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.260, 96.360, 175.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 12分子 ABCDEFGHIJKL

#1: タンパク質
Talin-1


分子量: 16220.107 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 480-635 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tln1, Tln / プラスミド: pet28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P26039
#2: タンパク質・ペプチド
Invasin IpaA / 70 kDa antigen


分子量: 5028.668 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 488-512 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: ipaA, CP0125 / プラスミド: pet28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P18010

-
非ポリマー , 4種, 145分子

#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M ammonium sulfate 0.1 M sodium acetate pH 4.6 30 % PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.18 Å / Num. obs: 39441 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 58.86 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / CC1/2: 0.567 / % possible all: 95.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1sj7

1sj7


解像度: 2.5→36.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU R Cruickshank DPI: 0.426 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.431 / SU Rfree Blow DPI: 0.244 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.247
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 1970 4.99 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.197 39441 99.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8015 Å20 Å20 Å2
2--0.3549 Å20 Å2
3----2.1563 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→36.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7167 0 20 140 7327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017338HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.099970HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2547SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes207HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1065HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7338HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.16
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.1
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1066SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies7HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8490SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 135 4.94 %
Rwork0.2309 2596 -
all0.2318 2731 -
obs--94.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3228-0.9261-0.08953.13650.72434.61080.04460.0982-0.051-0.05020.0670.1411-0.35070.1782-0.1116-0.21-0.07160.0512-0.22540.017-0.116113.72429.673934.0619
25.4821-1.2201-0.60962.60910.1124.56410.0760.1160.1641-0.2586-0.02650.13270.5113-0.3737-0.0495-0.0631-0.06050.0124-0.20060.0042-0.19538.9522-6.219124.1421
33.99481.4923-0.69612.99610.54743.47480.0523-0.29780.1470.4286-0.0088-0.12320.74550.3149-0.04350.07670.11590.0081-0.18840.0014-0.264913.9485-9.093752.5098
41.9066-0.3245-0.74712.66030.75283.25480.11-0.07110.0976-0.39240.0054-0.0263-0.26190.0487-0.1154-0.01340.01960.0785-0.11710.0226-0.194819.97769.37335.5016
53.89563.026-1.46925.0612-0.27393.7694-0.1130.31090.2219-0.01530.1395-0.00280.1645-0.2468-0.02640.01860.03750.0524-0.14580.0137-0.21345.7842.296563.5144
62.4049-0.6910.28296.0856-0.42323.9722-0.01580.13960.0450.0115-0.02350.0359-0.1563-0.54270.0393-0.09080.09640.0187-0.06870.0237-0.2796.25044.8267-5.2316
70.8716-2.3772-0.01020.9031.4474.73150.06650.01410.0491-0.067-0.0132-0.04730.0589-0.2797-0.05330.10340.00870.04930.07310.019-0.15664.6745-1.494-15.9975
80.6514-3.33960.37283.613-0.43633.955-0.0085-0.0923-0.04460.18010.24320.0205-0.00560.1665-0.23470.11-0.05470.0364-0.048-0.0506-0.131720.677113.251944.2316
93.97560.4767-1.157402.15513.1643-0.00790.19350.1641-0.05350.08950.1680.07110.0934-0.08160.2856-0.08540.0799-0.0927-0.0283-0.236611.8827-12.999614.1582
100.12990.64772.92943.8111.63934.414-0.0181-0.02010.11780.06390.1905-0.28260.51970.212-0.17240.06710.15190.07160.0327-0.0001-0.065724.2445-7.039742.0679
110.73992.0707-2.1613.02991.55075.8227-0.00920.0723-0.0208-0.0153-0.0538-0.07480.08060.34010.0630.0165-0.02630.0550.0809-0.0038-0.109426.93912.231816.0352
121.94281.6556-0.02650.17751.84123.75240.0026-0.0060.07780.0065-0.0507-0.0854-0.0163-0.06750.04810.07840.0701-0.05830.01270.0168-0.12448.3918.196374.2742
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|* }
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|* }
9X-RAY DIFFRACTION9{ I|* }
10X-RAY DIFFRACTION10{ J|* }
11X-RAY DIFFRACTION11{ K|* }
12X-RAY DIFFRACTION12{ L|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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