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万見
- PDB-5nl0: Crystal structure of a 197-bp palindromic 601L nucleosome in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nl0
タイトルCrystal structure of a 197-bp palindromic 601L nucleosome in complex with linker histone H1
要素
  • (DNA (197-MER)) x 2
  • Histone H1.0-B
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードCHROMATIN BINDING PROTEIN / DNA / nucleosome / chromatin / linker histones / histone H1 / CHROMATIN BINDING PROTEIN - DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / double-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H1.0-B / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Garcia-Saez, I. / Petosa, C. / Dimitrov, S.
資金援助 フランス, 6件
組織認可番号国
Fondation pour la Recherche Medicale. Programme Epigenetique et Stabilite du Genome フランス
Association pour la Recherche sur le CancerChromcomp grant フランス
French National Research AgencyChrome grant フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)ANR-10-INSB-05-01 フランス
FRISBIANR-10-INSB-05-02 フランス
Labex GRAL (Grenoble Alliance for Integrated Structural Cell Biology)ANR-10-LABX-49-01 フランス
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2017
タイトル: Structure and Dynamics of a 197 bp Nucleosome in Complex with Linker Histone H1.
著者: Jan Bednar / Isabel Garcia-Saez / Ramachandran Boopathi / Amber R Cutter / Gabor Papai / Anna Reymer / Sajad H Syed / Imtiaz Nisar Lone / Ognyan Tonchev / Corinne Crucifix / Hervé Menoni / ...著者: Jan Bednar / Isabel Garcia-Saez / Ramachandran Boopathi / Amber R Cutter / Gabor Papai / Anna Reymer / Sajad H Syed / Imtiaz Nisar Lone / Ognyan Tonchev / Corinne Crucifix / Hervé Menoni / Christophe Papin / Dimitrios A Skoufias / Hitoshi Kurumizaka / Richard Lavery / Ali Hamiche / Jeffrey J Hayes / Patrick Schultz / Dimitar Angelov / Carlo Petosa / Stefan Dimitrov /
要旨: Linker histones associate with nucleosomes to promote the formation of higher-order chromatin structure, but the underlying molecular details are unclear. We investigated the structure of a 197 bp ...Linker histones associate with nucleosomes to promote the formation of higher-order chromatin structure, but the underlying molecular details are unclear. We investigated the structure of a 197 bp nucleosome bearing symmetric 25 bp linker DNA arms in complex with vertebrate linker histone H1. We determined electron cryo-microscopy (cryo-EM) and crystal structures of unbound and H1-bound nucleosomes and validated these structures by site-directed protein cross-linking and hydroxyl radical footprinting experiments. Histone H1 shifts the conformational landscape of the nucleosome by drawing the two linkers together and reducing their flexibility. The H1 C-terminal domain (CTD) localizes primarily to a single linker, while the H1 globular domain contacts the nucleosome dyad and both linkers, associating more closely with the CTD-distal linker. These findings reveal that H1 imparts a strong degree of asymmetry to the nucleosome, which is likely to influence the assembly and architecture of higher-order structures.
履歴
登録2017年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (197-MER)
J: DNA (197-MER)
K: Histone H3.2
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1
N: Histone H2B 1.1
S: DNA (197-MER)
T: DNA (197-MER)
Z: Histone H1.0-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)426,62117
ポリマ－426,62117
非ポリマー00
水00
1
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (197-MER)
J: DNA (197-MER)
Z: Histone H1.0-B


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: The asymmetric unit contains a complete H1/nucleosome complex (molecule A) plus half of a second nucleosome (molecule B) whose nucleosome dyad coincides with a crystallographic dyad.
  • 251 kDa, 11 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,91011
ポリマ－250,91011
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
K: Histone H3.2
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1
N: Histone H2B 1.1
S: DNA (197-MER)
T: DNA (197-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,7116
ポリマ－175,7116
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.725, 405.737, 348.162
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 5種, 13分子 AEKBFLCGMDHNZ

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as ...詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as a molecular replacement template (because it had the same 601L DNA sequence and therefore was the closest high-res structure available).
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as ...詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as a molecular replacement template (because it had the same 601L DNA sequence and therefore was the closest high-res structure available).
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as ...詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as a molecular replacement template (because it had the same 601L DNA sequence and therefore was the closest high-res structure available).
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as ...詳細: The core histones in the uploaded coordinates are those from X. laevis while those in the crystal are human. The reason for the discrepancy is that the structure was solved using pdb 3UT9 as a molecular replacement template (because it had the same 601L DNA sequence and therefore was the closest high-res structure available).
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Histone H1.0-B / H1-SA / H1D / Histone H1(0)-2 / Histone H5A / XlH5A


分子量: 21129.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Only the H1.0b globular domain was visible in the structure. The coordinates of this chain are those of a homology model built from chicken GH5 (pdb 1HST).
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: h1f0-b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22844

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DNA鎖 , 2種, 4分子 ISJT

#5: DNA鎖 DNA (197-MER)


分子量: 60824.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: There are only 193 bp in the structure whereas there are 197 bp in the crystal; putatively this could be because two base pairs at the tip of each linker are denatured and therefore not visible.
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (197-MER)


分子量: 60815.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: There are only 193 bp in the structure whereas there are 197 bp in the crystal; putatively this could be because two base pairs at the tip of each linker are denatured and therefore not visible.
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.68 % / 解説: Long thin rods.
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: Mix of equal volumes of the nucleosome/H1 complex (25-30 microM) and a crystallization solution composed of MPD (6% v/v), 50 mM NaCl, and 50 mM sodium potassium phosphate pH 6.4.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.4→49.13 Å / Num. obs: 15641 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 5.4→6.04 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.685 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4370 / CC1/2: 0.686 / Rpim(I) all: 0.553 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UT9

3ut9


解像度: 5.4→49.128 Å / SU ML: 0.85 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.59
詳細: The asymmetric unit contains a complete H1/nucleosome complex (molecule A) and half of a second complex (molecule B). Rigid-body and TLS refinement in Phenix were performed. Linker DNA was ...詳細: The asymmetric unit contains a complete H1/nucleosome complex (molecule A) and half of a second complex (molecule B). Rigid-body and TLS refinement in Phenix were performed. Linker DNA was extended from the nucleosome core as B-form DNA, adjusted into density using Coot and subjected to rigid body and TLS refinement in Phenix, resulting in improved R-values. The 2Fo-Fc and Fo-Fc maps calculated using phases from the NCP and linker DNA revealed additional density corresponding to the GH1 domain in both complexes A and B. The structure of X. laevis GH1.0b was modeled by homology with the crystal structure of chicken GH5 (PDB 1HST), which shares 80% amino acid sequence identity with X. laevis GH1.0b.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2653 1561 10.01 %
Rwork0.2397 --
obs0.2422 15602 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.4→49.128 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9624 11869 0 0 21493
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00823062
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33433638
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.96211841
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0663825
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082247
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.4001-5.57410.40381410.36671271X-RAY DIFFRACTION100
5.5741-5.77310.37961350.35271217X-RAY DIFFRACTION99
5.7731-6.00380.39841410.35261255X-RAY DIFFRACTION99
6.0038-6.27650.38261400.34361271X-RAY DIFFRACTION100
6.2765-6.60670.3191390.31321249X-RAY DIFFRACTION99
6.6067-7.01950.33991410.3051268X-RAY DIFFRACTION99
7.0195-7.55970.29861410.27561266X-RAY DIFFRACTION100
7.5597-8.31720.24341410.221273X-RAY DIFFRACTION100
8.3172-9.51310.26621430.20891293X-RAY DIFFRACTION100
9.5131-11.95690.20821460.18891308X-RAY DIFFRACTION98
11.9569-49.12970.20431530.19251370X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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