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- PDB-5niy: Signal recognition particle-docking protein FtsY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5niy
タイトルSignal recognition particle-docking protein FtsY
要素Signal recognition particle-docking protein FtsY
キーワードSIGNALING PROTEIN / SRP / GTPase / nucleotide / receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


: / signal recognition particle binding / signal-recognition-particle GTPase / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / stringent response / protein targeting / cytoplasmic side of plasma membrane / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity ...: / signal recognition particle binding / signal-recognition-particle GTPase / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / stringent response / protein targeting / cytoplasmic side of plasma membrane / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain ...Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Signal recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle receptor FtsY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kempf, G. / Stjepanovic, G. / Lapouge, K. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号
German Research FoundationSFB TRR83 ドイツ
German Research FoundationLeibniz Programm ドイツ
German Research FoundationBZH/Cluster of Excellence:CellNetworks ドイツ
引用ジャーナル: Structure / : 2018
タイトル: The Escherichia coli SRP Receptor Forms a Homodimer at the Membrane.
著者: Kempf, G. / Stjepanovic, G. / Sloan, J. / Hendricks, A. / Lapouge, K. / Sinning, I.
履歴
登録2017年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle-docking protein FtsY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5262
ポリマ-34,0041
非ポリマー5221
5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area13600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.730, 80.640, 59.307
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle-docking protein FtsY


分子量: 34004.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: BK350_09725, BK355_12030, BK400_00245 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1M2U897, UniProt: P10121*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Ammonium acetate, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 17% w/v Polyethylene glycol 10,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→47.7 Å / Num. obs: 33675 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.7 % / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YHS
解像度: 1.7→47.648 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1947 1683 5 %
Rwork0.1665 --
obs0.168 33646 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2302 0 32 286 2620
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062398
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8133243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2521472
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.75010.27991340.2272646X-RAY DIFFRACTION100
1.7501-1.80650.25971400.20872669X-RAY DIFFRACTION100
1.8065-1.87110.21821380.19442615X-RAY DIFFRACTION100
1.8711-1.9460.24961360.19472668X-RAY DIFFRACTION100
1.946-2.03460.24041510.18842673X-RAY DIFFRACTION100
2.0346-2.14190.2381320.18242639X-RAY DIFFRACTION100
2.1419-2.27610.22151580.17692634X-RAY DIFFRACTION100
2.2761-2.45180.21111510.17552648X-RAY DIFFRACTION100
2.4518-2.69850.19051390.17212685X-RAY DIFFRACTION100
2.6985-3.08890.21061210.17222688X-RAY DIFFRACTION100
3.0889-3.89140.18831310.15052680X-RAY DIFFRACTION100
3.8914-47.66640.13871520.14282718X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.54681.2095-0.20956.7384-0.48394.0258-0.0930.12530.3313-0.40150.1930.88950.1333-0.7226-0.06130.1951-0.0748-0.03820.39370.08770.2687-10.2909-27.978420.6356
25.10650.68510.93082.6691-4.3277.974-0.0398-0.0318-0.1416-0.2452-0.02160.00340.4373-0.37670.06380.2783-0.03390.01130.1706-0.04840.1545-3.7053-34.122411.5334
36.3238-0.29891.00147.6735-4.94187.2176-0.0705-0.3321-0.5164-0.2013-0.0249-0.65070.75780.43970.13050.27410.04550.03170.2129-0.05150.25474.7438-37.299319.4052
40.19110.7879-0.42013.1668-0.55320.5317-0.0238-0.0191-0.02280.00210.07280.02660.0811-0.1175-0.06950.12440.0029-0.00970.19070.00670.15053.635-9.410520.362
51.4719-0.3572-1.00522.2372-0.28013.92760.17450.25840.1054-0.19090.09190.4058-0.2206-0.6616-0.14640.14290.03650.00980.24650.05750.2438-0.07789.735610.0404
64.7240.16420.74562.8985-1.01823.8624-0.03490.40460.2333-0.34830.0313-0.0543-0.0927-0.0720.00760.1724-0.00420.02730.14210.0250.14668.45299.57778.9504
73.19471.96751.02823.4759-0.83672.5353-0.0990.4363-0.1962-0.7210.2425-0.15440.4660.2006-0.10840.27290.01990.0090.2108-0.02780.16989.1253-6.12848.1106
81.42370.0111-0.21084.7624-0.58991.6186-0.0515-0.07830.0648-0.0160.22190.37350.1799-0.2852-0.15190.1367-0.0131-0.03210.16610.03280.154-1.3796-14.841420.8605
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 197 through 224 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 225 through 241 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 242 through 263 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 264 through 320 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 321 through 346 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 347 through 389 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 390 through 453 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 454 through 496 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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