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- PDB-5nie: Crystal structure of human LTA4H mutant R563A in open conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nie
タイトルCrystal structure of human LTA4H mutant R563A in open conformation
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE / Metallopeptidase / epoxide hydrolase / open conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / response to zinc ion / peptide catabolic process / type I pneumocyte differentiation / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / response to peptide hormone / lipid metabolic process / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.603 Å
データ登録者Stsiapanava, A.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
スウェーデン
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Capturing LTA4 hydrolase in action: Insights to the chemistry and dynamics of chemotactic LTB4 synthesis.
著者: Stsiapanava, A. / Samuelsson, B. / Haeggstrom, J.Z.
履歴
登録2017年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
B: Leukotriene A-4 hydrolase
C: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,5166
ポリマ－210,3203
非ポリマー1963
水2,774154
1
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1722
ポリマ－70,1071
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1722
ポリマ－70,1071
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1722
ポリマ－70,1071
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.970, 132.150, 320.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase


分子量: 70106.734 Da / 分子数: 3 / 変異: R563A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / プラスミド: pT3MB4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.3 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% (w/v) PEG MME 5000, 100 mM MES monohydrate pH 6.0, 150 mM Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.603→49.473 Å / Num. obs: 64086 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 32.42 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.193 / Rpim(I) all: 0.08061 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.603→2.696 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 1.109 / Mean I/σ(I) obs: 0.94 / Num. unique obs: 5413 / CC1/2: 0.471 / Rpim(I) all: 0.5757 / % possible all: 80

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NI2

5ni2


解像度: 2.603→49.473 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2909 3105 4.85 %
Rwork0.2351 --
obs0.2378 64057 92.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 56.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.603→49.473 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14522 0 3 155 14680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00314921
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61420273
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.018944
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0452264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.603-2.64370.38661170.37582284X-RAY DIFFRACTION79
2.6437-2.6870.39521230.37132364X-RAY DIFFRACTION81
2.687-2.73340.43561260.35272482X-RAY DIFFRACTION83
2.7334-2.7830.37971260.34592352X-RAY DIFFRACTION82
2.783-2.83660.42751270.35432477X-RAY DIFFRACTION84
2.8366-2.89450.42441330.37312631X-RAY DIFFRACTION88
2.8945-2.95740.39481290.3312606X-RAY DIFFRACTION90
2.9574-3.02620.39061400.3162697X-RAY DIFFRACTION92
3.0262-3.10180.32681390.30332720X-RAY DIFFRACTION92
3.1018-3.18570.33551420.30232746X-RAY DIFFRACTION94
3.1857-3.27940.34561460.28982849X-RAY DIFFRACTION95
3.2794-3.38530.37321350.27592845X-RAY DIFFRACTION96
3.3853-3.50620.34521540.26542888X-RAY DIFFRACTION97
3.5062-3.64660.31481430.23572906X-RAY DIFFRACTION98
3.6466-3.81250.25991510.22042899X-RAY DIFFRACTION98
3.8125-4.01340.26731480.20992964X-RAY DIFFRACTION98
4.0134-4.26470.25281490.19122915X-RAY DIFFRACTION98
4.2647-4.59380.22841490.16882933X-RAY DIFFRACTION98
4.5938-5.05560.2041500.16023015X-RAY DIFFRACTION99
5.0556-5.78620.25241560.17813060X-RAY DIFFRACTION99
5.7862-7.28630.25021560.20323071X-RAY DIFFRACTION100
7.2863-49.48230.21111660.17483248X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.09750.2473-0.13780.4509-0.03170.3882-0.0456-0.0379-0.0175-0.06960.05750.03190.23660.02620.00150.2548-0.0261-0.01280.27470.0120.2525-24.8194-44.737884.9945
20.37410.0457-0.66650.0109-0.36570.68510.02840.00040.01280.0055-0.0457-0.0416-0.0148-0.0401-0.00010.24690.0165-0.03330.3073-0.0150.2897-5.0239-26.077480.5741
30.22850.2993-0.10210.3869-0.02430.4116-0.09780.05310.0148-0.01780.1183-0.08680.06950.042600.308-0.0356-0.00520.4280.05690.347-9.7663-19.462353.0702
40.3874-0.15670.28980.64680.24680.83590.0477-0.0515-0.00050.0506-0.0916-0.0879-0.06820.1549-00.3225-0.05090.01650.37280.00040.36548.7173-59.202844.4144
50.0628-0.30520.16780.3769-0.47690.35030.0970.05250.0008-0.07890.0196-0.0132-0.0089-0.0408-00.4546-0.00830.04850.3027-0.02160.3561-9.6551-64.455124.5432
60.2816-0.05280.2220.6195-0.16620.27780.2584-0.01320.145-0.3172-0.0907-0.06740.06570.01860.00210.643-0.01480.0460.3337-0.00630.3978-2.3963-44.57945.1455
70.15860.27820.30920.9059-0.1430.7867-0.06720.0511-0.0322-0.15820.0642-0.114-0.04580.1033-00.4798-0.00780.0630.3331-0.0020.3111-5.152520.473816.4534
8-0.15910.2709-0.46480.7698-0.0323-0.13430.0023-0.0231-0.042-0.1129-0.0210.04360.0183-0.0380.00010.32390.0452-0.02840.3677-0.02720.3151-24.62526.010729.5717
90.4718-0.4251-0.29060.73830.0757-0.0976-0.0118-0.0487-0.04750.0572-0.0759-0.13720.1482-0.021-0.00060.4325-0.03010.06970.2275-0.00890.3397-16.3573-21.295523.5982
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resi 4:208
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 209:465 or (chain A and resi 900 and resname ZN)
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resi 466:609
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resi 3:208
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resi 209:465 or (chain B and resi 900 and resname ZN)
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resi 466:609
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and resi 4:208
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and resi 209:465 or (chain C and resi 900 and resname ZN)
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and resi 466:609

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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