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- PDB-5nid: Crystal structure of human LTA4H mutant D375N in open conformatio... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5nid | ||||||
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Title | Crystal structure of human LTA4H mutant D375N in open conformation (crystal form II) | ||||||
![]() | Leukotriene A-4 hydrolase | ||||||
![]() | HYDROLASE / Metallopeptidase / epoxide hydrolase / open conformation | ||||||
Function / homology | ![]() leukotriene-A4 hydrolase / tripeptide aminopeptidase / tripeptide aminopeptidase activity / leukotriene-A4 hydrolase activity / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) ...leukotriene-A4 hydrolase / tripeptide aminopeptidase / tripeptide aminopeptidase activity / leukotriene-A4 hydrolase activity / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / protein metabolic process / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / type I pneumocyte differentiation / peptide catabolic process / response to zinc ion / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Stsiapanava, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Capturing LTA4 hydrolase in action: Insights to the chemistry and dynamics of chemotactic LTB4 synthesis. Authors: Stsiapanava, A. / Samuelsson, B. / Haeggstrom, J.Z. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 315.2 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 428.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4dprC ![]() 5ni2SC ![]() 5ni4C ![]() 5ni6C ![]() 5niaC ![]() 5nieC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 70191.867 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: D375N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Chemical | ChemComp-ZN / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 52 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 8% (w/v) PEG 20 000, 15% (w/v) PEG MME 550, 100 mM Hepes/MOPS pH 7.7-8.0, 15 mM CaCl2, 15 mM MgCl2 PH range: 7.7-8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 7, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.568→44.44 Å / Num. obs: 95099 / % possible obs: 99.93 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 26.76 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05894 / Rpim(I) all: 0.02343 / Net I/σ(I): 13.67 |
Reflection shell | Resolution: 1.568→1.624 Å / Redundancy: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.882 / Mean I/σ(I) obs: 0.96 / Num. unique obs: 9558 / CC1/2: 0.374 / Rpim(I) all: 0.785 / % possible all: 99.74 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5NI2 Resolution: 1.568→44.436 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 29.15
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 50.64 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.568→44.436 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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