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万見
- PDB-5ngf: Crystal structure of USP7 in complex with the covalent inhibitor,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ngf
タイトルCrystal structure of USP7 in complex with the covalent inhibitor, FT827
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / Deubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / PML body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8WN / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Krajewski, W.W. / Turnbull, A.P. / Ioannidis, S. / Kessler, B.M. / Komander, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Molecular basis of USP7 inhibition by selective small-molecule inhibitors.
著者: Turnbull, A.P. / Ioannidis, S. / Krajewski, W.W. / Pinto-Fernandez, A. / Heride, C. / Martin, A.C.L. / Tonkin, L.M. / Townsend, E.C. / Buker, S.M. / Lancia, D.R. / Caravella, J.A. / Toms, A.V. ...著者: Turnbull, A.P. / Ioannidis, S. / Krajewski, W.W. / Pinto-Fernandez, A. / Heride, C. / Martin, A.C.L. / Tonkin, L.M. / Townsend, E.C. / Buker, S.M. / Lancia, D.R. / Caravella, J.A. / Toms, A.V. / Charlton, T.M. / Lahdenranta, J. / Wilker, E. / Follows, B.C. / Evans, N.J. / Stead, L. / Alli, C. / Zarayskiy, V.V. / Talbot, A.C. / Buckmelter, A.J. / Wang, M. / McKinnon, C.L. / Saab, F. / McGouran, J.F. / Century, H. / Gersch, M. / Pittman, M.S. / Marshall, C.G. / Raynham, T.M. / Simcox, M. / Stewart, L.M.D. / McLoughlin, S.B. / Escobedo, J.A. / Bair, K.W. / Dinsmore, C.J. / Hammonds, T.R. / Kim, S. / Urbe, S. / Clague, M.J. / Kessler, B.M. / Komander, D.
履歴
登録2017年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4605
ポリマ－82,2972
非ポリマー1,1633
水32418
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7613
ポリマ－41,1481
非ポリマー6132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6992
ポリマ－41,1481
非ポリマー5511
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.810, 63.310, 65.660
Angle α, β, γ (deg.)105.05, 107.88, 113.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 209 - 554 / Label seq-ID: 4 - 349

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 41148.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-8WN / ~{N}-[2-[4-[4-[(1-methyl-4-oxidanylidene-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-5-yl)methyl]-4-oxidanyl-piperidin-1-yl]carbonylphenyl]phenyl]ethanesulfonamide


分子量: 550.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H30N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20 % (w/v) PEG3350, 100 mM Bis-Tris propane pH 7.5, 0.2 M sodium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→52.5 Å / Num. obs: 33087 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.33→2.39 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.588 / Num. measured obs: 6763 / Num. unique all: 2428 / CC1/2: 0.811 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NB8

1nb8


解像度: 2.33→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 19.168 / SU ML: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.31 / ESU R Free: 0.239 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2469 1471 4.4 %RANDOM
Rwork0.18802 ---
obs0.19081 31606 96.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 73.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.1 Å2-0.09 Å2
2---0.15 Å2-0.04 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.33→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5083 0 82 18 5183
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0195279
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024784
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5661.9747164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0183.00410942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.655658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.39524.522230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.94115835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.041523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2793
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8365.3612650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.8375.362649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2168.0363302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.2158.0373303
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4845.6572629
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.485.6572629
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.3058.3523863
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.6342.6825630
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.62942.6925631
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 18534 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.05 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.33→2.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 104 -
Rwork0.313 2317 -
obs--96.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3545-0.20410.84443.0834-1.10763.00280.21250.0888-0.09490.0264-0.1544-0.12180.03140.0084-0.05810.04320.032-0.00340.08720.0290.01954.5915-23.011221.2375
23.0887-0.06611.31772.3868-0.57422.8312-0.1636-0.23130.0943-0.06680.1630.10880.00090.00620.00060.08190.0675-0.02770.0826-0.0160.0133-26.5532-2.360137.2126
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A209 - 554
2X-RAY DIFFRACTION2B209 - 554

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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