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- PDB-7cm2: The Crystal Structure of human USP7 USP domain from Biortus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cm2
タイトルThe Crystal Structure of human USP7 USP domain from Biortus
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / Cysteine proteinases / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of circadian rhythm / PML body / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / rhythmic process / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Lin, D. / Zhu, B. / Miao, Q. / Bao, X. / Shang, H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of human USP7 USP domain from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Lin, D. / Zhu, B. / Miao, Q. / Bao, X. / Shang, H.
履歴
登録2020年7月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / database_2 / struct
Item: _citation.title / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,77210
ポリマ－86,0352
非ポリマー7378
水4,540252
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3865
ポリマ－43,0171
非ポリマー3684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area17050 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3865
ポリマ－43,0171
非ポリマー3684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.050, 69.131, 76.858
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.076, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 43017.488 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 208-560 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Tris pH8.5, 25% PEG3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→19.685 Å / Num. obs: 37704 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.66 / Num. unique obs: 3477

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1nb8

1nb8


解像度: 2.25→19.685 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / WRfactor Rfree: 0.236 / WRfactor Rwork: 0.196 / SU B: 6.825 / SU ML: 0.165 / Average fsc free: 0.9003 / Average fsc work: 0.919 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.305 / ESU R Free: 0.218 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 1822 4.834 %
Rwork0.1963 35868 -
all0.198 --
obs-37690 99.593 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 44.569 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.202 Å20 Å21.008 Å2
2--3.45 Å2-0 Å2
3----2.408 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→19.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5499 0 48 252 5799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0135663
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175181
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1771.6467620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0811.58512096
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5555674
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.74423.81315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.35151037
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3891526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0430.2692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021128
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1730.2918
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1650.24687
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1510.22567
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.070.22411
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1140.24
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1240.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.0670.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7364.7222708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7364.7212707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0227.0693378
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0217.0713379
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5894.9362955
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5884.9372956
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7527.2984242
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.7527.2994243
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.06752.4665929
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.02152.3945904
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.3080.311160.2752647X-RAY DIFFRACTION99.6753
2.308-2.3720.3411350.2732582X-RAY DIFFRACTION99.9632
2.372-2.440.2681250.2422485X-RAY DIFFRACTION99.9617
2.44-2.5150.2691180.2392461X-RAY DIFFRACTION99.9612
2.515-2.5980.31790.2382392X-RAY DIFFRACTION99.8787
2.598-2.6890.261080.2222287X-RAY DIFFRACTION99.4188
2.689-2.790.3151320.2162176X-RAY DIFFRACTION99.6976
2.79-2.9040.2791160.2162111X-RAY DIFFRACTION99.9103
2.904-3.0330.231150.2072052X-RAY DIFFRACTION99.9539
3.033-3.1810.2471040.2021931X-RAY DIFFRACTION99.8528
3.181-3.3520.2191000.2061862X-RAY DIFFRACTION99.9491
3.352-3.5550.234980.1891740X-RAY DIFFRACTION99.8913
3.555-3.80.203940.191659X-RAY DIFFRACTION99.6589
3.8-4.1040.179740.1651523X-RAY DIFFRACTION99.0695
4.104-4.4940.174790.1541415X-RAY DIFFRACTION99.6664
4.494-5.0230.253520.1541286X-RAY DIFFRACTION99.6277
5.023-5.7950.26580.1881159X-RAY DIFFRACTION99.6724
5.795-7.0880.262520.202962X-RAY DIFFRACTION99.6071
7.088-9.9810.133470.15751X-RAY DIFFRACTION99.6255
9.981-19.6850.344200.215387X-RAY DIFFRACTION85.865

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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