[日本語] English
万見
- PDB-4m5x: Crystal structure of the USP7/HAUSP catalytic domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m5x
タイトルCrystal structure of the USP7/HAUSP catalytic domain
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin-specific cysteine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / PML body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.187 Å
データ登録者Mesecar, A.D. / Molland, K.L. / Zhou, Q.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2014
タイトル: A 2.2 angstrom resolution structure of the USP7 catalytic domain in a new space group elaborates upon structural rearrangements resulting from ubiquitin binding.
著者: Molland, K. / Zhou, Q. / Mesecar, A.D.
履歴
登録2013年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5375
ポリマ－82,2972
非ポリマー2403
水4,450247
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3083
ポリマ－41,1481
非ポリマー1602
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2282
ポリマ－41,1481
非ポリマー801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.951, 67.579, 76.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / USP7 / HAUSP / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / ...USP7 / HAUSP / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 41148.473 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain (UNP residues 207-560) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.53 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 22% PEG3350, 0.2 M sodium bromide, 0.15 mM Cymal-7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 285K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月12日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.187→76.354 Å / Num. all: 39518 / Num. obs: 38925 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 32.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 20.44
反射 シェル解像度: 2.187→2.24 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.508 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 89

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NB8

1nb8


解像度: 2.187→38.177 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2214 1956 5.03 %
Rwork0.1799 --
obs0.1821 38887 98.17 %
all-39517 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.3125 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.187→38.177 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5496 0 3 247 5746
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085612
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1617564
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7482128
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084807
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004987
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1874-2.24210.26321270.2172337X-RAY DIFFRACTION89
2.2421-2.30270.23241470.19832662X-RAY DIFFRACTION100
2.3027-2.37040.25261410.18892653X-RAY DIFFRACTION100
2.3704-2.44690.27411620.1932677X-RAY DIFFRACTION100
2.4469-2.53440.27231190.19152685X-RAY DIFFRACTION100
2.5344-2.63580.24411450.18352683X-RAY DIFFRACTION100
2.6358-2.75570.26281310.17812684X-RAY DIFFRACTION100
2.7557-2.9010.23491270.1792690X-RAY DIFFRACTION100
2.901-3.08260.20791480.18312675X-RAY DIFFRACTION100
3.0826-3.32050.23381230.17222657X-RAY DIFFRACTION99
3.3205-3.65450.20361440.17112670X-RAY DIFFRACTION98
3.6545-4.18270.20751420.16062625X-RAY DIFFRACTION97
4.1827-5.26760.17351530.16522604X-RAY DIFFRACTION97
5.2676-38.1830.24461470.2062629X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.59860.08440.69051.4188-0.31453.29630.03790.2273-0.33650.124-0.06120.09080.4643-0.23950.02550.3005-0.04580.02040.2679-0.08050.20120.68538.8374-36.3506
21.8813-1.3043-0.5821.3727-0.32740.64760.03310.17580.10140.1358-0.0785-0.4590.07330.10170.02410.2275-0.0119-0.0260.2955-0.01740.344650.198543.8093-40.8877
33.66690.4286-0.01273.22760.06871.85840.06050.01890.11540.2393-0.0743-0.02480.0418-0.0757-0.00740.16160.005-0.01680.1962-0.02210.12827.697551.451-37.8975
42.34170.1901-0.08871.47940.68063.2197-0.0707-0.0352-0.23270.27550.02810.11140.3994-0.23040.01520.239-0.02490.05040.1450.01710.186353.773971.58272.8377
51.606-0.1664-0.41951.80130.39730.4318-0.0613-0.13840.02480.1880.1048-0.39870.10940.2084-0.05590.22290.0118-0.02940.19270.01170.242980.249279.27960.5646
63.24631.039-0.61222.6032-0.34810.9871-0.0330.09410.18690.01820.06940.1479-0.0416-0.1474-0.02990.14790.0407-0.01730.15110.03250.147756.997682.9084-1.7162
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 209 through 309 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 310 through 400 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 401 through 554 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 208 through 309 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 310 through 436 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 437 through 554 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る