[日本語] English
万見
- PDB-5ng4: Human CEP135 parallel dimeric coiled coil 82-144 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ng4
タイトルHuman CEP135 parallel dimeric coiled coil 82-144
要素Centrosomal protein of 135 kDa
キーワードMICROTUBULE-BINDING PROTEIN / coiled coil / CEP135 / centrosome / disulfide bridges
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of non-motile cilium assembly / centriole-centriole cohesion / centriole replication / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 ...positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of non-motile cilium assembly / centriole-centriole cohesion / centriole replication / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / centriole / tubulin binding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / microtubule binding / centrosome / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Centrosomal protein of 135 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Kraatz, S.H.W. / Bianchi, S. / Steinmetz, M.O.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030B_138659 スイス
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
引用ジャーナル: Biosci. Rep. / 年: 2018
タイトル: Combinatorial use of disulfide bridges and native sulfur-SAD phasing for rapid structure determination of coiled-coils.
著者: Kraatz, S.H.W. / Bianchi, S. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2017年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Centrosomal protein of 135 kDa
B: Centrosomal protein of 135 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4562
ポリマ－15,4562
非ポリマー00
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area8210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.000, 79.000, 95.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-145-

HOH

21B-107-

HOH

31B-124-

HOH

41B-139-

HOH

51B-149-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Centrosomal protein of 135 kDa / Cep135 / Centrosomal protein 4


分子量: 7727.894 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP135, CEP4, KIAA0635 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q66GS9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25% PEG 1500, SPG buffer, pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 2.0664 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.0664 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→39.5 Å / Num. obs: 7467 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 41.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 2.14→2.21 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Num. unique obs: 356 / CC1/2: 0.973 / % possible all: 43

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1965精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.14→39.5 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 29.06
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2577 1377 10.04 %
Rwork0.2231 --
obs0.2267 7466 85.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→39.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数850 0 0 96 946
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001861
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.311146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.013345
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.014126
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001144
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1364-2.21280.2612640.2232571X-RAY DIFFRACTION40
2.2128-2.30130.2527960.2251892X-RAY DIFFRACTION61
2.3013-2.40610.25871270.23291116X-RAY DIFFRACTION78
2.4061-2.53290.33861460.23281304X-RAY DIFFRACTION90
2.5329-2.69160.28151460.25111315X-RAY DIFFRACTION92
2.6916-2.89930.33311520.25551399X-RAY DIFFRACTION97
2.8993-3.1910.30051580.25021426X-RAY DIFFRACTION98
3.191-3.65240.31571610.22791434X-RAY DIFFRACTION100
3.6524-4.60060.18961670.18351435X-RAY DIFFRACTION100
4.6006-39.50670.22451600.22151446X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る