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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5nf2 | ||||||
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Title | The fimbrial shaft protein Mfa1 from Porphyromonas gingivalis | ||||||
![]() | Minor fimbrium subunit Mfa1 | ||||||
![]() | CELL ADHESION / FIMBRIA / ADHESIN / PERIODONTITIS | ||||||
Function / homology | pilus shaft / Fimbrial subunit protein, C-terminal / Major fimbrial subunit protein type IV, Fimbrillin, C-terminal / outer membrane / cell outer membrane / cell-cell adhesion / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / ACETATE ION / Minor fimbrium subunit Mfa1![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hall, M. / Hasegawa, Y. / Persson, K. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and functional characterization of shaft, anchor, and tip proteins of the Mfa1 fimbria from the periodontal pathogen Porphyromonas gingivalis. Authors: Hall, M. / Hasegawa, Y. / Yoshimura, F. / Persson, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 290.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 236 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 438.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 439.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 23.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 37.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 54298.594 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC 33277 / DSM 20709 / CIP 103683 / JCM 12257 / NCTC 11834 / 2561 Gene: mfa1, PGN_0287 / Production host: ![]() ![]() |
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#2: Chemical | ChemComp-CA / |
#3: Chemical | ChemComp-ACT / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.64 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 20% PEG 8000, 75 mM calcium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 22, 2015 | |||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97623 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.73→48.3 Å / Num. obs: 66708 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 24.47 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 478679 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 181.2 Å2 / Biso mean: 36.4416 Å2 / Biso min: 16.88 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.73→48.297 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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