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- PDB-5ne6: Crystal structure of dimeric TmPep1050 aminopeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ne6
タイトルCrystal structure of dimeric TmPep1050 aminopeptidase
要素AMINOPEPTIDASE
キーワードLYASE / Aminopeptidase / Peptidase M42 / tetrahedral structure / metal ion binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich ...Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Endoglucanase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Dutoit, R. / Brandt, N. / Bauvois, C.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
BAG-Belgium20151139 ベルギー
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: How metal cofactors drive dimer-dodecamer transition of the M42 aminopeptidase TmPep1050 ofThermotoga maritima.
著者: Dutoit, R. / Van Gompel, T. / Brandt, N. / Van Elder, D. / Van Dyck, J. / Sobott, F. / Droogmans, L.
#1: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2012
タイトル: Functional characterization of two M42 aminopeptidases erroneously annotated as cellulases.
著者: Dutoit, R. / Brandt, N. / Legrain, C. / Bauvois, C.
履歴
登録2017年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年1月29日Group: Atomic model / Database references / カテゴリ: atom_site / citation / citation_author
Item: _atom_site.occupancy / _citation.country ..._atom_site.occupancy / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.12024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_validate_close_contact
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMINOPEPTIDASE
B: AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,6054
ポリマ－72,2212
非ポリマー3842
水6,521362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Size exclusion chromatography with a Superdex 75 column (GE healthcare). The apparent molecular weight is 67.3 kDa.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area27140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.550, 114.710, 267.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-401-

HOH

21B-505-

HOH

31B-527-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 AMINOPEPTIDASE / Endoglucanase M


分子量: 36110.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
遺伝子: TM_1050, Tmari_1054 / プラスミド: pBAD-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X0E0, leucyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.61 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Dimeric TmPep1050 (230 uM in 50 mM MOPS 0.5 M ammonium sulfate pH7.2) was crystallised in 0.1 M sodium citrate 10% PEG3350 pH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月25日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→48.248 Å / Num. obs: 45086 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.228 % / Biso Wilson estimate: 32.7 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rrim(I) all: 0.099 / Χ2: 0.969 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.0513.0520.6913.4632900.8790.71999.2
2.05-2.1113.7980.5974.432080.9050.62100
2.11-2.1713.5920.4645.7830830.9520.483100
2.17-2.2313.5190.4096.6630440.9670.426100
2.23-2.3113.1950.377.8129270.9640.385100
2.31-2.3913.0670.2949.328680.9780.306100
2.39-2.4812.3430.2510.527400.9820.261100
2.48-2.5813.2140.20712.7326450.9870.216100
2.58-2.712.7710.16115.2425730.9930.168100
2.7-2.8314.1250.13318.824270.9950.138100
2.83-2.9813.9090.11321.7523300.9960.117100
2.98-3.1613.7020.09324.8722200.9970.097100
3.16-3.3813.5950.0828.6720760.9980.083100
3.38-3.6513.30.0731.3619380.9980.073100
3.65-412.9880.06333.5617930.9980.066100
4-4.4711.8670.05734.5816510.9980.06100
4.47-5.1612.1360.05436.4814540.9980.056100
5.16-6.3213.3120.05535.6612400.9990.057100
6.32-8.9413.4730.05538.269950.9980.057100
8.94-48.24811.7810.0538.715840.9960.05298.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.98 Å48.25 Å
Translation5.98 Å48.25 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1-2155精密化
XSCALE20160617データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDS20160617データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P6Y

4p6y


解像度: 2→48.248 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2032 2254 5 %
Rwork0.1658 --
obs0.1676 45076 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 105.32 Å2 / Biso mean: 37.7603 Å2 / Biso min: 16.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→48.248 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4610 0 26 362 4998
Biso mean--74.26 44.95 -
残基数----617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044858
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6476604
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052773
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004859
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3292998
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.999-2.04250.28251400.24992652279299
2.0425-2.090.27731360.220425922728100
2.09-2.14220.2621390.206326522791100
2.1422-2.20020.19861390.191126402779100
2.2002-2.26490.25371400.183226582798100
2.2649-2.3380.24041380.18126302768100
2.338-2.42160.211400.182726432783100
2.4216-2.51850.22371400.17226662806100
2.5185-2.63310.22951400.176426542794100
2.6331-2.77190.21511400.168726712811100
2.7719-2.94560.20791410.170526702811100
2.9456-3.1730.20931400.169826672807100
3.173-3.49220.20461420.165526932835100
3.4922-3.99730.19831420.146627102852100
3.9973-5.03540.16711450.130427512896100
5.0354-48.26160.16981520.170428733025100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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