[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5l6z: Crystal structure of D62A mutant of Thermotoga maritima TmPEP1050... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5l6z | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of D62A mutant of Thermotoga maritima TmPEP1050 aminopeptidase | |||||||||
Components | leucylaminopeptidase | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / leucylaminopeptidase / M42 family / tetrahedral structure | |||||||||
Function / homology | Function and homology information cellulase / cellulase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Thermotoga maritima (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.501 Å | |||||||||
Authors | Dutoit, R. / Van Elder, D. / Bauvois, C. | |||||||||
Funding support | Belgium, 1items
| |||||||||
Citation | Journal: Proteins / Year: 2020 Title: M42 aminopeptidase catalytic site: the structural and functional role of a strictly conserved aspartate residue Authors: Dutoit, R. / Brandt, N. / Van Gompel, T. / Van Elder, D. / Van Dyck, J. / Sobott, F. / Droogmans, L. #1: Journal: PLoS ONE / Year: 2012 Title: Functional characterization of two M42 aminopeptidases erroneously annotated as cellulases. Authors: Dutoit, R. / Brandt, N. / Legrain, C. / Bauvois, C. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5l6z.cif.gz | 160 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5l6z.ent.gz | 123.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5l6z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l6/5l6z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l6/5l6z | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4p6yS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 36066.285 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: D62A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (bacteria) Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / Gene: TM_1050, Tmari_1054 / Plasmid: pCEC85 / Details (production host): pBAD-TOPO + TM_1050 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): MC1061 References: UniProt: Q9X0E0, UniProt: R4P256*PLUS, cellulase #2: Chemical | ChemComp-CIT / | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.79 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.2 / Details: 0.1M sodium acetate, 5% PEG3350 (v/v) pH5.2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM30A / Wavelength: 0.9797 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 10, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9797 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.49→48.04 Å / Num. obs: 103936 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 14.48 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4P6Y Resolution: 1.501→48 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 20.39
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 76.66 Å2 / Biso mean: 20.1971 Å2 / Biso min: 4.41 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.501→48 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
|