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- PDB-5nct: Structure of the trypsin induced serpin-type proteinase inhibitor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nct
タイトルStructure of the trypsin induced serpin-type proteinase inhibitor, miropin.
要素(Serpin-type proteinase inhibitor, ...) x 2
キーワードHydrolase inhibitor / Serpin-type proteinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / SERINE / Serpin
類似検索 - 構成要素
生物種Tannerella forsythia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Goulas, T. / Ksiazek, M. / Garcia-Ferrer, I. / Mizgalska, D. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, X.
資金援助 スペイン, 6件
組織認可番号国
European UnionFP7-HEALTH-2012-306029-2 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2015-64487-R スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBIO2013-49320-EXP スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessMDM-2014-0435 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessJCI-2012-13573 スペイン
Catalan Government2014SGR9 スペイン
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: A structure-derived snap-trap mechanism of a multispecific serpin from the dysbiotic human oral microbiome.
著者: Goulas, T. / Ksiazek, M. / Garcia-Ferrer, I. / Sochaj-Gregorczyk, A.M. / Waligorska, I. / Wasylewski, M. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, F.X.
履歴
登録2017年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn
改定 1.42019年5月8日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.52024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serpin-type proteinase inhibitor, miropin
C: Serpin-type proteinase inhibitor, miropin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4206
ポリマ－41,9982
非ポリマー4224
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The protein behaves as a monomer in size exclusion chromatography.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area15040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.533, 73.747, 84.452
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Serpin-type proteinase inhibitor, ... , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Serpin-type proteinase inhibitor, miropin


分子量: 37587.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The amino-terminal residues (GPLGS) are coming from the cloning strategy.
由来: (組換発現) Tannerella forsythia (バクテリア)
遺伝子: BFO_3114 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: G8UQY8
#2: タンパク質・ペプチド Serpin-type proteinase inhibitor, miropin


分子量: 4410.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The amino-terminal residues (GPLGS) are coming from the cloning strategy.
由来: (組換発現) Tannerella forsythia (バクテリア)
遺伝子: BFO_3114 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: G8UQY8

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非ポリマー , 4種, 413分子

#3: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
詳細: The dipeptide comes from the reaction of miropin with trypsin.
#4: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
詳細: The dipeptide comes from the reaction of miropin with trypsin.
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.69 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 200 mM sodium iodide 100 mM Bis-Tris pH 6.5 20% [w/v] polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→47.7 Å / Num. obs: 51750 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rrim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 42.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 9.4 / Num. unique obs: 3446 / CC1/2: 0.984 / Rrim(I) all: 0.182 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNT精密化
PHENIX精密化
REFMAC精密化
Cootモデル構築
BUSTER2.10.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HLE

1hle


解像度: 1.6→23.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9694 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9635 / SU R Cruickshank DPI: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.075 / SU Rfree Blow DPI: 0.069 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.065
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1596 752 1.45 %RANDOM
Rwork0.1454 ---
obs0.1456 51706 99.05 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1848 Å20 Å20 Å2
2--0.4573 Å20 Å2
3----0.6421 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.154 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→23.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2960 0 12 409 3381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013052HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.054151HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1469SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes76HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes454HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3052HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.4
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.56
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion425SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies25HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3930SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1866 49 1.42 %
Rwork0.1496 3397 -
all0.1501 3446 -
obs--90.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.54090.348-0.05210.7915-0.2750.48390.007-0.0437-0.0166-0.0148-0.015-0.05930.0356-0.00520.008-0.0155-0.0068-0.0022-0.0155-0.0069-0.01313.868434.99417.2766
20.97920.5422-0.42220.2869-0.29780.88230.0316-0.0548-0.2082-0.0466-0.0524-0.1260.17830.01120.02080.0412-0.0076-0.00250.00380.0150.021611.995619.596111.4548
30.0327-0.00930.01210.05560.05540.01170.00090.00140.0070.00590.00180.00240.001-0.0009-0.00260.05120.029-0.0175-0.001-0.02820.024616.050665.813111.5584
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|44 - 368}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|368 - 368}
3X-RAY DIFFRACTION3{B|194 - 195}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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