[日本語] English
万見
- PDB-5nb8: Structure of vWC domain from CCN3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nb8
タイトルStructure of vWC domain from CCN3
要素Protein NOV homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN / CCN3 / vWC / domains / signalling / BMP
機能・相同性
機能・相同性情報


bone regeneration / endothelial cell-cell adhesion / smooth muscle cell proliferation / negative regulation of monocyte chemotaxis / negative regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of sensory perception of pain / hematopoietic stem cell homeostasis / negative regulation of myotube differentiation / endothelial cell chemotaxis / gap junction ...bone regeneration / endothelial cell-cell adhesion / smooth muscle cell proliferation / negative regulation of monocyte chemotaxis / negative regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of sensory perception of pain / hematopoietic stem cell homeostasis / negative regulation of myotube differentiation / endothelial cell chemotaxis / gap junction / fibroblast migration / type B pancreatic cell proliferation / positive regulation of ossification / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Notch binding / smooth muscle cell migration / cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of Notch signaling pathway / chondrocyte differentiation / negative regulation of insulin secretion / extracellular matrix / cell chemotaxis / positive regulation of cell differentiation / growth factor activity / negative regulation of cell growth / hormone activity / negative regulation of inflammatory response / integrin binding / heparin binding / regulation of gene expression / : / angiogenesis / cell adhesion / axon / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / signal transduction / extracellular space / extracellular region / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
IGFBP-related, CNN / : / CCN, TSP1 domain / CCN3 Nov like TSP1 domain / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Glycoprotein hormone subunit beta / Cystine-knot domain / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP ...IGFBP-related, CNN / : / CCN, TSP1 domain / CCN3 Nov like TSP1 domain / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Glycoprotein hormone subunit beta / Cystine-knot domain / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / von Willebrand factor type C domain / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / CCN family member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Xu, E.-R. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural analyses of von Willebrand factor C domains of collagen 2A and CCN3 reveal an alternative mode of binding to bone morphogenetic protein-2.
著者: Xu, E.R. / Blythe, E.E. / Fischer, G. / Hyvonen, M.
履歴
登録2017年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein NOV homolog
B: Protein NOV homolog
C: Protein NOV homolog
D: Protein NOV homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,22510
ポリマ－41,7874
非ポリマー4386
水2,792155
1
A: Protein NOV homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5853
ポリマ－10,4471
非ポリマー1382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein NOV homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6083
ポリマ－10,4471
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Protein NOV homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5162
ポリマ－10,4471
非ポリマー691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Protein NOV homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5162
ポリマ－10,4471
非ポリマー691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.400, 43.100, 72.300
Angle α, β, γ (deg.)75.30, 82.00, 89.90
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Protein NOV homolog / NovH / CCN family member 3 / Nephroblastoma-overexpressed gene protein homolog


分子量: 10446.865 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 100-195 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nov, Ccn3 / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QZQ5
#2: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.8 M Na/K Tartrate, 0.4M NaCl, 0.1 M Imidazole, pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→28.58 Å / Num. obs: 25475 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 42.5 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 7.92
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 3237 / % possible all: 95.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→28.58 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 25.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2157 1298 5.1 %
Rwork0.1889 --
obs0.1903 25446 98.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2117 0 31 155 2303
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072255
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8723063
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1841403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.18410.30191450.2532614X-RAY DIFFRACTION95
2.1841-2.28340.28271370.24072667X-RAY DIFFRACTION97
2.2834-2.40380.22571470.22432744X-RAY DIFFRACTION99
2.4038-2.55430.27531400.21792661X-RAY DIFFRACTION98
2.5543-2.75130.24441430.21172703X-RAY DIFFRACTION99
2.7513-3.02790.23351380.20642696X-RAY DIFFRACTION99
3.0279-3.46540.21151440.18652691X-RAY DIFFRACTION99
3.4654-4.36360.19461560.16462694X-RAY DIFFRACTION99
4.3636-28.58310.19121480.17092678X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45050.8293-0.96461.8572-1.44952.48720.01640.1593-0.05610.0651-0.0015-0.0251-0.04830.0377-0.04930.2730.0224-0.03930.32230.01910.32481.6965-4.346.9438
24.35412.4487-2.0063.0654-1.85523.8229-0.00130.35830.0749-0.06540.00570.0532-0.11420.1547-0.03880.27710.0344-0.0290.33680.00460.2647-1.88535.0488-7.2081
32.8627-1.7187-1.50962.17972.12353.06770.0361-0.08140.0166-0.030.0006-0.0336-0.062-0.0571-0.05430.2626-0.017-0.03580.2538-0.00390.3005-8.250317.338815.8033
44.35-1.3416-1.74962.06381.72424.25630.0864-0.3208-0.00080.06340.01040.07-0.2251-0.0227-0.10660.3172-0.0083-0.02470.32910.00180.2709-4.606326.675629.9002
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain D
4X-RAY DIFFRACTION4chain C

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る