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- PDB-5nas: Crystal structure of human 14-3-3 zeta in complex with PI4KIIIB p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nas
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 zeta in complex with PI4KIIIB peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Phosphatidylinositol 4-kinase beta
キーワードTRANSFERASE / phosphoserine / kinase / regulation / phosphatidylinositol
機能・相同性
機能・相同性情報


1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Golgi reassembly / synaptic target recognition / rough endoplasmic reticulum membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / establishment of Golgi localization ...1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Golgi reassembly / synaptic target recognition / rough endoplasmic reticulum membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / establishment of Golgi localization / tube formation / phosphatidylinositol biosynthetic process / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / lysosome organization / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / inner ear development / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / 14-3-3 protein binding / protein sequestering activity / ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor-mediated endocytosis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / regulation of protein stability / melanosome / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / blood microparticle / endosome / cadherin binding / protein domain specific binding / phosphorylation / Golgi membrane / protein phosphorylation / focal adhesion / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PI4KB/PIK1, accessory (PIK) domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...: / PI4KB/PIK1, accessory (PIK) domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Phosphatidylinositol 4-kinase beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Boura, E. / Eisenreichova, A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human 14-3-3 zeta in complex with PI4KIIIB peptide
著者: Boura, E. / Eisenreichova, A.
履歴
登録2017年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Phosphatidylinositol 4-kinase beta
D: Phosphatidylinositol 4-kinase beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0844
ポリマ－55,0844
非ポリマー00
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area23120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.822, 83.553, 111.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26444.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Phosphatidylinositol 4-kinase beta / PtdIns 4-kinase beta / NPIK / PI4K92


分子量: 1097.182 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 289-297 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBF8, 1-phosphatidylinositol 4-kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: MES, PEG, ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→48.94 Å / Num. obs: 41025 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 15.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09339 / Net I/σ(I): 21.76
反射 シェル解像度: 2.08→2.154 Å / 冗長度: 16.2 % / Rmerge(I) obs: 0.9849 / Mean I/σ(I) obs: 3.38 / Num. unique obs: 4034 / CC1/2: 0.82 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LHO

5lho
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.08→48.94 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2311 2052 5 %
Rwork0.1879 --
obs0.19 41010 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→48.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3790 0 0 239 4029
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083840
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0235168
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.091474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046574
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005668
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.08-2.12840.32261350.26822553X-RAY DIFFRACTION100
2.1284-2.18160.32291350.2472569X-RAY DIFFRACTION100
2.1816-2.24060.28191340.22512557X-RAY DIFFRACTION100
2.2406-2.30650.23371350.20392562X-RAY DIFFRACTION100
2.3065-2.3810.2781360.20232570X-RAY DIFFRACTION100
2.381-2.46610.21191350.19452564X-RAY DIFFRACTION100
2.4661-2.56480.24941360.19742586X-RAY DIFFRACTION100
2.5648-2.68150.2691350.20772566X-RAY DIFFRACTION100
2.6815-2.82290.27591350.21422575X-RAY DIFFRACTION100
2.8229-2.99970.24171370.21252603X-RAY DIFFRACTION100
2.9997-3.23130.26381370.21372605X-RAY DIFFRACTION100
3.2313-3.55640.23441380.19822609X-RAY DIFFRACTION100
3.5564-4.07080.20841370.1812602X-RAY DIFFRACTION100
4.0708-5.12790.20741400.1522664X-RAY DIFFRACTION100
5.1279-48.95540.19721470.1642773X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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