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- PDB-5n81: Crystal structure of an engineered TycA variant in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n81
タイトルCrystal structure of an engineered TycA variant in complex with an O-propargyl-beta-Tyr-AMP analog
要素Tyrocidine synthase 1
キーワードLIGASE / nonribosomal peptide synthetase / adenylation domain
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylalanine racemase (ATP-hydrolysing) / phenylalanine racemase (ATP-hydrolyzing) activity / ligase activity / antibiotic biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
AMP-binding / Non-ribosomal peptide synthase / ANL, N-terminal domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site ...AMP-binding / Non-ribosomal peptide synthase / ANL, N-terminal domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8Q2 / Tyrocidine synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Niquille, D.L. / Hansen, D.A. / Mori, T. / Fercher, D. / Kries, H. / Hilvert, D.
引用ジャーナル: Nat Chem / 年: 2018
タイトル: Nonribosomal biosynthesis of backbone-modified peptides.
著者: Niquille, D.L. / Hansen, D.A. / Mori, T. / Fercher, D. / Kries, H. / Hilvert, D.
履歴
登録2017年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrocidine synthase 1
B: Tyrocidine synthase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,8707
ポリマ－95,3742
非ポリマー1,4965
水15,277848
1
A: Tyrocidine synthase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3313
ポリマ－47,6871
非ポリマー6442
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrocidine synthase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5404
ポリマ－47,6871
非ポリマー8533
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.574, 60.245, 247.804
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrocidine synthase 1 / Tyrocidine synthase I


分子量: 47687.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
遺伝子: tycA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09095, phenylalanine racemase (ATP-hydrolysing)
#2: 化合物 ChemComp-8Q2 / [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl ~{N}-[(3~{S})-3-azanyl-3-(4-prop-2-ynoxyphenyl)propanoyl]sulfamate


分子量: 547.541 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25N7O8S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 848 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris (pH 5.5) containing 200 mM (NH4)2SO4, 25% (v/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→49.56 Å / Num. obs: 118720 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 5829 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1amu

1amu


解像度: 1.6→43.19 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2006 2011 1.7 %
Rwork0.1757 --
obs0.1761 118611 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→43.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6205 0 100 848 7153
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8838743
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.783909
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661001
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051111
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.28061410.24638197X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.68440.30131450.22978223X-RAY DIFFRACTION100
1.6844-1.73390.25571390.20878257X-RAY DIFFRACTION100
1.7339-1.78990.22511450.19838221X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.85390.22011430.19298244X-RAY DIFFRACTION100
1.8539-1.92810.2351380.18248293X-RAY DIFFRACTION100
1.9281-2.01580.23381430.17878261X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.12210.2211390.17458298X-RAY DIFFRACTION100
2.1221-2.25510.19311480.17048252X-RAY DIFFRACTION100
2.2551-2.42920.20371410.17668334X-RAY DIFFRACTION100
2.4292-2.67360.1931390.18468353X-RAY DIFFRACTION100
2.6736-3.06040.22371470.17858407X-RAY DIFFRACTION100
3.0604-3.85540.1841490.1618479X-RAY DIFFRACTION100
3.8554-43.20590.1571540.15868781X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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