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- PDB-5n7l: Crystal structure of the periplasmic domain of XcpY, tI crystal form. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n7l
タイトルCrystal structure of the periplasmic domain of XcpY, tI crystal form.
要素Type II secretion system protein L
キーワードPROTEIN TRANSPORT / periplasm / ferrodoxin fold / GspL protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-negative-bacterium-type cell wall / protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspL / GspL, cytoplasmic actin-ATPase-like domain / GspL periplasmic domain / Type II secretion system (T2SS), protein L / GspL periplasmic domain / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / GLUTAMIC ACID / Type II secretion system protein L
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Fulara, A. / Savvides, S.N.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structure and oligomerization of the periplasmic domain of GspL from the type II secretion system of Pseudomonas aeruginosa.
著者: Fulara, A. / Vandenberghe, I. / Read, R.J. / Devreese, B. / Savvides, S.N.
履歴
登録2017年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type II secretion system protein L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7937
ポリマ－8,1121
非ポリマー6816
水21612
1
A: Type II secretion system protein L
ヘテロ分子

A: Type II secretion system protein L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,58614
ポリマ－16,2242
非ポリマー1,36212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554-x+1/2,y,-z-1/41
Buried area1640 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.439, 100.439, 98.848
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-403-

BR

21A-509-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Type II secretion system protein L / T2SS protein L / General secretion pathway protein L


分子量: 8112.118 Da / 分子数: 1 / 断片: periplasmic domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: xcpY, PA3096 / プラスミド: pRSF 1b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P25060
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 3 / 断片: Glu- side chains / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.25 % / 解説: bipiramide
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.3 M KBr or 0.2 M MgCl2, 0.1 M sodium cacodylate, pH=6.5, gamma-PGA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→41 Å / Num. obs: 9039 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.97 % / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 16.56
反射 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / 冗長度: 12.02 % / Num. unique obs: 1419 / % possible all: 98.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1モデル構築
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7S

5n7s
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.501→40.894 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.7
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2204 902 10 %random
Rwork0.2012 ---
obs0.2031 9018 99.61 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 168.83 Å2 / Biso mean: 75.5813 Å2 / Biso min: 39.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.501→40.894 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数569 0 19 12 600
Biso mean--105.04 65.58 -
残基数----80
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004611
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.805825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04799
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005112
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.159483
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5006-2.65730.36031430.34491300144398
2.6573-2.86240.32381480.299413301478100
2.8624-3.15030.26831500.261513421492100
3.1503-3.6060.24541490.196713481497100
3.606-4.54220.19791520.168813571509100
4.5422-40.89910.18011600.176914391599100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.5543 Å / Origin y: -0.0021 Å / Origin z: -5.7139 Å
111213212223313233
T0.4193 Å2-0.0164 Å20.0707 Å2-0.6027 Å2-0.0253 Å2--0.5363 Å2
L0.8072 °20.7396 °20.0282 °2-0.7923 °20.4283 °2--1.4559 °2
S0.0411 Å °0.3037 Å °0.1642 Å °-0.114 Å °0.1767 Å °-0.1697 Å °-0.0538 Å °0.299 Å °0.0005 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 3
2X-RAY DIFFRACTION1allA303 - 382
3X-RAY DIFFRACTION1allC1
4X-RAY DIFFRACTION1allC2 - 3
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 7
6X-RAY DIFFRACTION1allS8
7X-RAY DIFFRACTION1allS9 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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