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- PDB-5n6o: Wild type human Rac1-GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n6o
タイトルWild type human Rac1-GDP
要素Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードPROTEIN BINDING / Rac / GTPase / GDP / guanine exchange factor / GEF
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / engulfment of apoptotic cell ...regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / engulfment of apoptotic cell / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cortical cytoskeleton organization / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / Nef and signal transduction / regulation of stress fiber assembly / thioesterase binding / cell projection assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of nitric oxide biosynthetic process / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / Activation of RAC1 / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of Rho protein signal transduction / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of cell size / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of lamellipodium assembly / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / regulation of cell migration / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / cell-matrix adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell chemotaxis / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated vascular permeability / Signal transduction by L1 / actin filament organization / cell motility / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / neuron migration / trans-Golgi network / MAPK6/MAPK4 signaling / Signaling by SCF-KIT / G protein activity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ruffle membrane / response to wounding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / recycling endosome membrane / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / melanosome / cell migration / PIP3 activates AKT signaling
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Cherfils, J. / Ferrandez, Y.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号
Labex lermit フランス
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2017
タイトル: Allosteric inhibition of the guanine nucleotide exchange factor DOCK5 by a small molecule.
著者: Ferrandez, Y. / Zhang, W. / Peurois, F. / Akendengue, L. / Blangy, A. / Zeghouf, M. / Cherfils, J.
履歴
登録2017年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / struct / Item: _audit_author.name / _struct.pdbx_descriptor
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32020年11月18日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct.title / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.42024年5月8日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0946
ポリマ-39,1592
非ポリマー9354
95553
1
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0473
ポリマ-19,5801
非ポリマー4682
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0473
ポリマ-19,5801
非ポリマー4682
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.641, 82.656, 105.898
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 19579.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P63000
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0,1 mM MES ph 6.5 PEG 3350 20%

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データ収集

回折平均測定温度: 291.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.586→65.158 Å / Num. obs: 11873 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6 % / Net I/σ(I): 8.4
Reflection scaleGroup code: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.59→44.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.862 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.821 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 1.392 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 2.592 / SU Rfree Blow DPI: 0.319 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.319
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 637 5.37 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.196 11858 99.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 120.3 Å2 / Biso mean: 40.4 Å2 / Biso min: 8.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.003 Å20 Å20 Å2
2---32.0673 Å20 Å2
3---17.0643 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.59→44.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2750 0 82 53 2885
Biso mean--28.76 25.96 -
残基数----352
拘束条件
Refine-IDタイプRestraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d986SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes64HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes440HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2894HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion384SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3368SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2894HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3970HARMONIC21.07
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.6
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.84 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 163 6.03 %
Rwork0.226 2541 -
all0.229 2704 -
obs--97.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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