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- PDB-5n30: Crystal structure of the V72I mutant of the mouse alpha-Dystrogly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n30
タイトルCrystal structure of the V72I mutant of the mouse alpha-Dystroglycan N-terminal region
要素Dystroglycan
キーワードCELL ADHESION / Dystroglycan Cell Adhesion Laminin Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


O-linked glycosylation / dystroglycan complex / nerve maturation / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / contractile ring / regulation of gastrulation / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet ...O-linked glycosylation / dystroglycan complex / nerve maturation / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / contractile ring / regulation of gastrulation / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet / microtubule anchoring / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / positive regulation of myelination / basement membrane organization / photoreceptor ribbon synapse / dystroglycan binding / cellular response to cholesterol / vinculin binding / regulation of epithelial to mesenchymal transition / myelination in peripheral nervous system / branching involved in salivary gland morphogenesis / skeletal muscle tissue regeneration / costamere / commissural neuron axon guidance / node of Ranvier / angiogenesis involved in wound healing / axon regeneration / structural constituent of muscle / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / response to muscle activity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / regulation of synapse organization / alpha-actinin binding / : / membrane protein ectodomain proteolysis / basement membrane / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / postsynaptic cytosol / plasma membrane raft / negative regulation of MAPK cascade / Schwann cell development / heart morphogenesis / laminin binding / tubulin binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / SH2 domain binding / nuclear periphery / negative regulation of cell migration / GABA-ergic synapse / filopodium / adherens junction / sarcolemma / regulation of synaptic plasticity / response to peptide hormone / cellular response to mechanical stimulus / protein transport / cell-cell junction / lamellipodium / actin binding / heart development / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / cytoskeleton / postsynapse / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / calcium ion binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dystroglycan, domain 2 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. ...Dystroglycan, domain 2 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain / Cadherin-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Dystroglycan 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Cassetta, A. / Covaceuszach, S. / Brancaccio, A. / Sciandra, F. / Bozzi, M. / Bigotti, M.G. / Konarev, P.V.
資金援助 英国, フランス, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
Telethon フランス
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: The effect of the pathological V72I, D109N and T190M missense mutations on the molecular structure of alpha-dystroglycan.
著者: Covaceuszach, S. / Bozzi, M. / Bigotti, M.G. / Sciandra, F. / Konarev, P.V. / Brancaccio, A. / Cassetta, A.
履歴
登録2017年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6055
ポリマ－28,3121
非ポリマー2924
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area12050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.810, 71.810, 143.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-631-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dystroglycan / Dystrophin-associated glycoprotein 1


分子量: 28312.236 Da / 分子数: 1 / 変異: V72I R166H / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: V72i MUTANT / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: Skeletal Muscle / 遺伝子: Dag1, Dag-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q62165
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Cross streak-Seeding (from D109N alpha-DG mutant) 1 muL protein solution + 1 muL precipitant Seeding after 3-6 days of equilibration Protein Solution: (5 mg / mL protein, 25 mM Tris, 150 mM ...詳細: Cross streak-Seeding (from D109N alpha-DG mutant) 1 muL protein solution + 1 muL precipitant Seeding after 3-6 days of equilibration Protein Solution: (5 mg / mL protein, 25 mM Tris, 150 mM NaCl, pH 7.5) Precipitant: 0.8 M citrate buffer, pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月10日 / 詳細: Pt-coated toroidal mirror
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL Si(1 1 1) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→36 Å / Num. obs: 25641 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 15.84
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 1.306 / Mean I/σ(I) obs: 2.13 / Num. unique obs: 2530 / CC1/2: 0.862 / Rrim(I) all: 1.362 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2561: ???)精密化
XDSVERSION Oct 15, 2015データ削減
XSCALEVERSION Oct 15, 2015 BUILT=20151231データスケーリング
PHASER2.7.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U2C

1u2c


解像度: 1.8→35.905 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 19.57
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1824 1282 5 %Random Selection
Rwork0.1541 ---
obs0.1555 25621 99.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.905 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1727 0 19 172 1918
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161794
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3382438
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3161085
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011315
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8001-1.87210.30581420.28632697X-RAY DIFFRACTION99
1.8721-1.95730.22471410.20952667X-RAY DIFFRACTION100
1.9573-2.06050.1991430.17192723X-RAY DIFFRACTION100
2.0605-2.18960.22641430.15642708X-RAY DIFFRACTION100
2.1896-2.35860.15351420.13962701X-RAY DIFFRACTION100
2.3586-2.59590.16671430.14472710X-RAY DIFFRACTION100
2.5959-2.97140.17911430.15412720X-RAY DIFFRACTION100
2.9714-3.74310.18271420.14572713X-RAY DIFFRACTION100
3.7431-35.91210.1671430.14352700X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7596-0.29420.1561.1333-0.7671.285-0.0931-0.0965-0.0788-0.25390.04450.2687-0.1018-0.4079-0.00010.3899-0.0478-0.04180.36490.02950.336970.263916.043512.1488
21.05540.2387-0.94970.9380.25521.0303-0.2230.0716-0.1106-0.21970.04030.1358-0.341-0.06370.00010.3627-0.0552-0.02250.30140.03060.271574.787514.58899.6019
31.34120.13210.3272.11050.31862.4513-0.08540.02090.1507-0.07790.0022-0.0759-0.3170.1322-0.03260.214-0.0314-0.01960.19980.00130.218981.473216.281439.8062
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 59 through 113 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 114 through 155 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 156 through 303 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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