[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5msv: Structure of the phosphopantetheine modified PCP-R didomain of ca... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5msv | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the phosphopantetheine modified PCP-R didomain of carboxylic acid reductase (CAR) in complex with NADP | ||||||
Components | Thioester reductase domain-containing protein | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / adenylation domain / carboxylic acid reductase | ||||||
Function / homology | Function and homology information Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor / phosphopantetheine binding / lipid metabolic process / NADP binding / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Segniliparus rugosus ATCC BAA-974 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.34 Å | ||||||
Authors | Gahloth, D. / Leys, D. | ||||||
Citation | Journal: Nat. Chem. Biol. / Year: 2017 Title: Structures of carboxylic acid reductase reveal domain dynamics underlying catalysis. Authors: Gahloth, D. / Dunstan, M.S. / Quaglia, D. / Klumbys, E. / Lockhart-Cairns, M.P. / Hill, A.M. / Derrington, S.R. / Scrutton, N.S. / Turner, N.J. / Leys, D. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5msv.cif.gz | 855.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5msv.ent.gz | 679.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5msv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5msv_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5msv_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | 5msv_validation.xml.gz | 76 KB | Display | |
Data in CIF | 5msv_validation.cif.gz | 107 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/5msv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/5msv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5mscC 5msdC 5msoSC 5mspC 5msrC 5mssC 5mstC 5msuC 5mswC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 128368.164 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Segniliparus rugosus ATCC BAA-974 (bacteria) Gene: HMPREF9336_01297 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E5XP76 #2: Chemical | ChemComp-PNS / #3: Chemical | ChemComp-NAP / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: CARsr PCP-Red crystals were obtained in 0.1 M carboxylic acids 0.1M, Buffer system 1 pH 6.5, 50% Precipitant Mix 2 of Morpheus screen. |
---|
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.9763 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 4, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.34→200 Å / Num. obs: 120649 / % possible obs: 95 % / Redundancy: 6.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 11.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.34→2.42 Å / CC1/2: 0.5 / % possible all: 92.3 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5MSO Resolution: 2.34→200 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 6.494 / SU ML: 0.142 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.275 / ESU R Free: 0.192 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.473 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.34→200 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|