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万見
- PDB-5ms3: Kallikrein-related peptidase 8 calcium complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ms3
タイトルKallikrein-related peptidase 8 calcium complex
要素Kallikrein-8
キーワードHYDROLASE / trypsin-like serine protease / Ca2+ complex / free active site / synaptic remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


kallikrein 8 / Formation of the cornified envelope / regulation of synapse organization / keratinocyte proliferation / serine protease inhibitor complex / neuron projection morphogenesis / secretory granule / synapse organization / memory / response to wounding ...kallikrein 8 / Formation of the cornified envelope / regulation of synapse organization / keratinocyte proliferation / serine protease inhibitor complex / neuron projection morphogenesis / secretory granule / synapse organization / memory / response to wounding / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Debela, M. / Magdolen, V. / Skala, W. / Bode, W. / Brandstetter, H. / Goettig, P.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP25003-B21 オーストリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Specificity profiles and antagonistic Ca2+ and Zn2+ regulation of human KLK8/neuropsin activity by modules identified in crystal structures
著者: Debela, M. / Magdolen, V. / Skala, W. / Craik, C.S. / Schneider, E.L. / Biniossek, M.L. / Schilling, O. / Elsaesser, B. / Bode, W. / Brandstetter, H. / Goettig, P.
履歴
登録2016年12月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kallikrein-8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5252
ポリマ－24,4851
非ポリマー401
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.997, 51.741, 82.863
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kallikrein-8 / hK8 / Neuropsin / NP / Ovasin / Serine protease 19 / Serine protease TADG-14 / Tumor-associated ...hK8 / Neuropsin / NP / Ovasin / Serine protease 19 / Serine protease TADG-14 / Tumor-associated differentially expressed gene 14 protein


分子量: 24484.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLK8, NRPN, PRSS19, TADG14, UNQ283/PRO322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60259, kallikrein 8
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 35% (v/v) tert-Butanol, 0.1 M tri-Na citrate/citric acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.97469 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月23日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97469 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→82.86 Å / Num. obs: 9263 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 21.26 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.386.60.4030.966197.3
8.9-82.869.20.0760.996199.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.3 Å43.89 Å
Translation2.3 Å43.89 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.1.27データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PHENIX1.10.1-2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NPM

1npm


解像度: 2.3→43.888 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 28.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2656 435 4.73 %
Rwork0.2213 --
obs0.2234 9190 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 70.75 Å2 / Biso mean: 29.3418 Å2 / Biso min: 11.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→43.888 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1711 0 1 84 1796
Biso mean--26.19 28.99 -
残基数----228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061764
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7212392
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006317
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4091064
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3001-2.38230.332440.299882887298
2.3823-2.47770.3504460.2752852898100
2.4777-2.59050.3236480.2734853901100
2.5905-2.7270.2956360.2493870906100
2.727-2.89790.2854430.254186690999
2.8979-3.12150.2685350.2434869904100
3.1215-3.43560.3315400.2089886926100
3.4356-3.93240.2887400.1926892932100
3.9324-4.95340.1722430.1686894937100
4.9534-43.89580.2281600.21239451005100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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