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- PDB-5mo9: Structure of human TrkB receptor ligand binding domain in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mo9
タイトルStructure of human TrkB receptor ligand binding domain in complex with the Fab frgment of antibody AB20
要素
  • AB20 Fab heavy chain
  • AB20 Fab light chain
  • BDNF/NT-3 growth factors receptor
キーワードIMMUNE SYSTEM / Trk receptor / antibody / antigen / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / peripheral nervous system neuron development / brain-derived neurotrophic factor binding / mechanoreceptor differentiation ...BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / peripheral nervous system neuron development / brain-derived neurotrophic factor binding / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin binding / Activated NTRK2 signals through CDK5 / NTRK2 activates RAC1 / Activated NTRK2 signals through FYN / NGF-independant TRKA activation / myelination in peripheral nervous system / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of axonogenesis / feeding behavior / neuronal action potential propagation / positive regulation of synapse assembly / glutamate secretion / regulation of GTPase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / central nervous system neuron development / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of anoikis / Activated NTRK2 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / vasculogenesis / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / axon terminus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / learning / cellular response to amino acid stimulus / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / terminal bouton / receptor protein-tyrosine kinase / cerebral cortex development / positive regulation of neuron projection development / long-term synaptic potentiation / circadian rhythm / neuron differentiation / neuron migration / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / protein autophosphorylation / early endosome membrane / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / postsynaptic density / axon / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site ...BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BDNF/NT-3 growth factors receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.594 Å
データ登録者Hoerer, S.
引用ジャーナル: J. Pharmacol. Exp. Ther. / 年: 2017
タイトル: Pharmaceutical Characterization of Tropomyosin Receptor Kinase B-Agonistic Antibodies on Human Induced Pluripotent Stem (hiPS) Cell-Derived Neurons.
著者: Traub, S. / Stahl, H. / Rosenbrock, H. / Simon, E. / Florin, L. / Hospach, L. / Horer, S. / Heilker, R.
履歴
登録2016年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: AB20 Fab heavy chain
L: AB20 Fab light chain
X: BDNF/NT-3 growth factors receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5173
ポリマ－64,5173
非ポリマー00
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.370, 55.430, 69.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: 抗体 AB20 Fab heavy chain


分子量: 23675.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): CHO / 器官 (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): Epithelium
#2: 抗体 AB20 Fab light chain


分子量: 23931.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: Epithelium / 器官: Ovary / 細胞株 (発現宿主): CHO / 器官 (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): Epithelium
#3: タンパク質 BDNF/NT-3 growth factors receptor / GP145-TrkB / Trk-B / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 2 / TrkB tyrosine kinase / ...GP145-TrkB / Trk-B / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 2 / TrkB tyrosine kinase / Tropomyosin-related kinase B


分子量: 16909.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fragment: Ligand binding domain / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTRK2, TRKB / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16620, receptor protein-tyrosine kinase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.47 % / 解説: rod-shaped
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 6% w/v PEG 3350, 25 mM Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.0005 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月18日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0005 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.594→37.402 Å / Num. obs: 18392 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 34.87 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.594→2.639 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.963 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.744 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSMay 1, 2016 BUILT=20160617データ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1hcf

1hcf


解像度: 2.594→37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU R Cruickshank DPI: 0.466 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.513 / SU Rfree Blow DPI: 0.254 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.253
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 855 4.65 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.182 18392 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7572 Å20 Å20 Å2
2---0.9688 Å20 Å2
3---2.726 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.594→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4091 0 0 169 4260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084299HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.065878HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1404SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes89HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes632HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4299HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.79
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion571SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies12HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4703SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.11→2.21 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 -3.73 %
Rwork0.221 284 -
all0.229 295 -
obs--6.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.13910.2716-0.93610.0131-0.29940.7580.00180.018-0.0203-0.0091-0.00570.00580.01310.00280.00390.0173-0.00820.0097-0.0006-0.0278-0.0048-51.83835.5102-20.7023
20.10950.12270.4220.32820.45060.2681-0.0001-0.0021-0.00080.01330.00390.0146-0.0026-0.0036-0.0038-0.0012-0.00240.00050.0113-0.0090.0112-25.190123.1004-32.2042
30.17430.08170.21931.1006-0.45680.0439-0.0013-0.02340.0056-0.0028-0.0113-0.0132-0.0002-0.01790.01260.00240.0098-0.0019-0.00090.01070.0317-36.827-2.7568-4.7875
40.0894-0.2797-0.38830.15080.28590.0893-0.00180.00240.00150.00050.00010.0019-0.00220.0050.00170.0042-0.00050.0121-0.00230.00340.0031-9.470411.089-27.4351
53.19410.4639-0.90441.3913-1.1431.75420.013-0.01460.0161-0.02320.04780.13660.12390.0293-0.0608-0.1193-0.03160.0243-0.15960.00890.0773-65.4379-21.9292-11.2392
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ H|1 H|114 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ H|120 H|217 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ L|1 L|111 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ L|116 L|219 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ X|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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