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万見
- PDB-5mn9: Crystal structure of MINDY-1 tMIU in complex with K48-diUb -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mn9
タイトルCrystal structure of MINDY-1 tMIU in complex with K48-diUb
要素
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
  • Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
キーワードHYDROLASE / MOTIF INTERACTING WITH UBIQUITIN / UBIQUITIN BINDING DOMAIN / HYDROLASE AND CYSTEINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type carboxypeptidase activity / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling ...cysteine-type carboxypeptidase activity / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Iron uptake and transport / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Assembly of the pre-replicative complex
類似検索 - 分子機能
MINDY deubiquitinase / MINDY deubiquitinase domain / MINDY deubiquitinase / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...MINDY deubiquitinase / MINDY deubiquitinase domain / MINDY deubiquitinase / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Kristariyanto, Y.A. / Abdul Rehman, S.A. / Kulathu, Y.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UU_12016/6 英国
引用ジャーナル: EMBO Rep. / 年: 2017
タイトル: A single MIU motif of MINDY-1 recognizes K48-linked polyubiquitin chains.
著者: Kristariyanto, Y.A. / Abdul Rehman, S.A. / Weidlich, S. / Knebel, A. / Kulathu, Y.
履歴
登録2016年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.32017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0933
ポリマ－22,0933
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area9280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.140, 55.140, 105.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 72 / Label seq-ID: 1 - 72

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62992
#2: タンパク質・ペプチド Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1 / Deubiquitinating enzyme MINDY-1 / Protein FAM63A


分子量: 4939.382 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAM63A, KIAA1390 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N5J2, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.23 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4 / 詳細: 100 mM sodium acetate pH 5.4 and 18.5 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.96769 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月1日
放射モノクロメーター: single crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96769 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→48.87 Å / Num. obs: 9899 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / CC1/2: 0.818 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ

1ubq


解像度: 2.05→48.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 13.654 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.221 / ESU R Free: 0.177 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22341 517 5.2 %RANDOM
Rwork0.18268 ---
obs0.18484 9368 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.638 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.34 Å2-0 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.05→48.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1332 0 0 3 1335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191352
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021368
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4411.9971819
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90433160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.15165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.2926.40664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.18515276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.893157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02271
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0353.426669
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0143.425668
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8045.12831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8085.123832
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.953.919681
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9473.925682
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.1655.709989
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.30339.6561354
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.31339.6831355
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4160 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 39 -
Rwork0.255 674 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.36720.3910.36679.19650.79373.9392-0.0981-0.2760.08220.08980.12161.06750.1268-0.3963-0.02350.0106-0.0017-0.00540.1068-0.00490.173114.14191.3923.063
26.6267-0.1177-1.55257.7721-3.15446.0599-0.2436-0.07160.07420.03980.60591.1527-0.0871-0.6003-0.36220.01840.03890.02350.17230.18040.287713.637118.8310.033
35.268-3.35512.133612.7384-6.49587.056-0.19610.11890.1128-0.04130.121-0.2621-0.00230.1250.07510.0345-0.0136-0.00550.091-0.06180.053824.676101.7685.974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3C408 - 426

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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