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- PDB-5mlx: Open loop conformation of PhaZ7 Y105E mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mlx
タイトルOpen loop conformation of PhaZ7 Y105E mutant
要素PHB depolymerase PhaZ7
キーワードHYDROLASE / depolymerase / conformational change / biopolymer degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


lipase activity / lipid catabolic process
類似検索 - 分子機能
Lipase EstA/Esterase EstB / Lipase (class 2) / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Paucimonas lemoignei (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Kellici, T. / Mavromoustakos, T. / Jendrossek, D. / Papageorgiou, A.C.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2017
タイトル: Crystal structure analysis, covalent docking, and molecular dynamics calculations reveal a conformational switch in PhaZ7 PHB depolymerase.
著者: Kellici, T.F. / Mavromoustakos, T. / Jendrossek, D. / Papageorgiou, A.C.
#1: ジャーナル: Mol. Microbiol. / 年: 2013
タイトル: Biochemical analysis and structure determination of Paucimonas lemoignei poly(3-hydroxybutyrate) (PHB) depolymerase PhaZ7 muteins reveal the PHB binding site and details of substrate-enzyme interactions.
著者: Jendrossek, D. / Hermawan, S. / Subedi, B. / Papageorgiou, A.C.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural basis of poly(3-hydroxybutyrate) hydrolysis by PhaZ7 depolymerase from Paucimonas lemoignei.
著者: Papageorgiou, A.C. / Hermawan, S. / Singh, C.B. / Jendrossek, D.
履歴
登録2016年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHB depolymerase PhaZ7
B: PHB depolymerase PhaZ7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7349
ポリマ－74,5482
非ポリマー1867
水20,4291134
1
A: PHB depolymerase PhaZ7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4146
ポリマ－37,2741
非ポリマー1405
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHB depolymerase PhaZ7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3203
ポリマ－37,2741
非ポリマー462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.300, 199.500, 44.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PHB depolymerase PhaZ7


分子量: 37274.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: No electron density for the last C-terminal residues
由来: (組換発現) Paucimonas lemoignei (バクテリア)
遺伝子: phaZ7 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / Variant (発現宿主): WB800 / 参照: UniProt: Q939Q9
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.2 M NH4Cl, O.1 M sodium acetate, 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8123 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→23.1 Å / Num. obs: 77568 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 9.4 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / CC1/2: 0.959 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4BRS

4brs


解像度: 1.6→23.082 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 12.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.152 3836 5 %
Rwork0.126 --
obs0.1273 76716 88.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→23.082 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4993 0 7 1134 6134
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085189
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8827072
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3032981
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.14749
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006915
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5968-1.6170.18441150.16082169X-RAY DIFFRACTION72
1.617-1.63830.17591480.14772828X-RAY DIFFRACTION93
1.6383-1.66070.17541480.1412809X-RAY DIFFRACTION92
1.6607-1.68440.18571460.13482766X-RAY DIFFRACTION93
1.6844-1.70950.15691500.13332864X-RAY DIFFRACTION93
1.7095-1.73620.16841480.1322795X-RAY DIFFRACTION92
1.7362-1.76470.17141460.13482777X-RAY DIFFRACTION92
1.7647-1.79510.17471490.13162842X-RAY DIFFRACTION92
1.7951-1.82770.16831430.13522702X-RAY DIFFRACTION92
1.8277-1.86290.17451490.13232837X-RAY DIFFRACTION92
1.8629-1.90090.14881430.12892725X-RAY DIFFRACTION91
1.9009-1.94220.16281500.12642835X-RAY DIFFRACTION92
1.9422-1.98740.14761420.12332703X-RAY DIFFRACTION91
1.9874-2.0370.1551470.12242796X-RAY DIFFRACTION91
2.037-2.09210.15491420.12052704X-RAY DIFFRACTION90
2.0921-2.15360.15281440.11882724X-RAY DIFFRACTION90
2.1536-2.22310.16641450.11862772X-RAY DIFFRACTION90
2.2231-2.30240.13611430.11542706X-RAY DIFFRACTION89
2.3024-2.39450.13921400.11962667X-RAY DIFFRACTION88
2.3945-2.50340.12591410.11572671X-RAY DIFFRACTION88
2.5034-2.63520.15641420.11392690X-RAY DIFFRACTION88
2.6352-2.80.12961390.12152648X-RAY DIFFRACTION87
2.8-3.01580.16991380.12362616X-RAY DIFFRACTION86
3.0158-3.31850.16681370.12372613X-RAY DIFFRACTION86
3.3185-3.79690.13141370.12272601X-RAY DIFFRACTION85
3.7969-4.77670.12741330.1182531X-RAY DIFFRACTION83
4.7767-23.08450.15081310.15442489X-RAY DIFFRACTION81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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