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- PDB-5mgx: The structure of FKBP38 in complex with the MEEVD tetratricopepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mgx
タイトルThe structure of FKBP38 in complex with the MEEVD tetratricopeptide binding-motif of Hsp90
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8
  • yeast HSP90 C-terminus
キーワードISOMERASE / Hsp90 / PPIase / teratricopeptide / immunophilin
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / neuron fate specification / regulation of mitophagy / HSF1 activation ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / neuron fate specification / regulation of mitophagy / HSF1 activation / response to oxygen levels / dorsal/ventral neural tube patterning / protein targeting to mitochondrion / protein localization to mitochondrion / positive regulation of BMP signaling pathway / mitochondrial envelope / camera-type eye development / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / smoothened signaling pathway / protein maturation / proteasome assembly / endomembrane system / BMP signaling pathway / protein folding chaperone / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / negative regulation of protein phosphorylation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / mitochondrial membrane / multicellular organism growth / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / regulation of gene expression / calmodulin binding / protein stabilization / intracellular signal transduction / Ub-specific processing proteases / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. ...: / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Roe, S.M. / Blundell, K.L. / Prodromou, C.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
英国
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: The structure of FKBP38 in complex with the MEEVD tetratricopeptide binding-motif of Hsp90.
著者: Blundell, K.L. / Pal, M. / Roe, S.M. / Pearl, L.H. / Prodromou, C.
履歴
登録2016年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: yeast HSP90 C-terminus
B: yeast HSP90 C-terminus
C: yeast HSP90 C-terminus
D: yeast HSP90 C-terminus
E: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8
G: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,0878
ポリマ－131,0878
非ポリマー00
水19,0601058
1
A: yeast HSP90 C-terminus
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7722
ポリマ－32,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: yeast HSP90 C-terminus
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7722
ポリマ－32,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13720 Å2
手法PISA
3
B: yeast HSP90 C-terminus
G: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7722
ポリマ－32,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
B: yeast HSP90 C-terminus
G: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7722
ポリマ－32,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area13860 Å2
手法PISA
5
C: yeast HSP90 C-terminus
E: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7722
ポリマ－32,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
C: yeast HSP90 C-terminus
E: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7722
ポリマ－32,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area13950 Å2
手法PISA
7
D: yeast HSP90 C-terminus
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7722
ポリマ－32,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.290, 105.640, 100.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
yeast HSP90 C-terminus


分子量: 966.963 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02829*PLUS
#2: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8 / PPIase FKBP8 / 38 kDa FK506-binding protein / hFKBP38 / FK506-binding protein 8 / FKBP-8 / FKBPR38 / Rotamase


分子量: 31804.686 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP8, FKBP38 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14318, peptidylprolyl isomerase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1058 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.93 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.02 M sodium potassium phosphate, 20 % w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.917 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→100 Å / Num. obs: 76276 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / CC1/2: 0.947 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.18→2.24 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / CC1/2: 0.733 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AWG and 2FBN

2awg

2fbn


解像度: 2.18→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.872 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.814 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.264 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.284 / SU Rfree Blow DPI: 0.244 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.237
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 3524 4.62 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.249 76276 94.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0112 Å20 Å2-0.9115 Å2
2--13.536 Å20 Å2
3----11.5249 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.18→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8162 0 0 1058 9220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0098293HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1511260HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3904SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes212HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1193HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8293HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.93
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1116SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9945SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.24 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 275 4.99 %
Rwork0.33 5234 -
all0.331 5509 -
obs--92.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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