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- PDB-5mfm: Designed armadillo repeat protein peptide fusion YIIIM6AII_GS11_(KR)5 -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5mfm | ||||||
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Title | Designed armadillo repeat protein peptide fusion YIIIM6AII_GS11_(KR)5 | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | DE NOVO PROTEIN / Designed armadillo repeat protein / peptide binding | ||||||
Function / homology | Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha![]() | ||||||
Biological species | synthetic construct (others)![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hansen, S. / Ernst, P. / Reichen, C. / Ewald, C. / Mittl, P. / Plueckthun, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Curvature of designed armadillo repeat proteins allows modular peptide binding. Authors: Hansen, S. / Ernst, P. / Konig, S.L.B. / Reichen, C. / Ewald, C. / Nettels, D. / Mittl, P.R.E. / Schuler, B. / Pluckthun, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 815.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 684.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 519.6 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 548.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 69.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 98.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5mfbC ![]() 5mfeC ![]() 5mffC ![]() 5mfgC ![]() 5mfhC ![]() 5mfiC ![]() 5mfjC ![]() 5mfkC ![]() 5mflC ![]() 5mfnC ![]() 5mfoC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
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Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ABDEFPQC
#1: Protein | Mass: 36405.797 Da / Num. of mol.: 7 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | | Mass: 36692.172 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 397 molecules ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-CA / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.02 Å3/Da / Density % sol: 38.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 37.5% (MPD/PEG1000/PEG3350), 0.03 M MgCl2, 0.03 M CaCl2, Bicine/TRIS pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 16, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→44.69 Å / Num. obs: 77719 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 50.87 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 8.67 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.36 Å / Redundancy: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 1.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.07 / CC1/2: 0.156 / % possible all: 99.1 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Displacement parameters | Biso mean: 78.71 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.38 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.3→44.69 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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