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- PDB-5mf9: Solution structure of the RBM5 OCRE domain in complex with polypr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mf9
タイトルSolution structure of the RBM5 OCRE domain in complex with polyproline SmN peptide.
要素
  • RNA-binding protein 5
  • Survival motor neuron protein
キーワードSPLICING / OCRE / Poly proline binding domain / SmN / alternative splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


Gemini of Cajal bodies / SMN complex / SMN-Sm protein complex / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / spliceosomal complex assembly / spliceosomal snRNP assembly / RNA processing / Cajal body / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex ...Gemini of Cajal bodies / SMN complex / SMN-Sm protein complex / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / spliceosomal complex assembly / spliceosomal snRNP assembly / RNA processing / Cajal body / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / DNA-templated transcription termination / mRNA splicing, via spliceosome / Z disc / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nervous system development / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / perikaryon / neuron projection / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / axon / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / apoptotic process / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein 5, RNA recognition motif 1 / RNA-binding protein 5, RNA recognition motif 2 / OCRE domain / OCRE domain / : / : / Survival Motor Neuron, YG-box / Survival Motor Neuron, Gemin2-binding domain / SMN complex subunit Smn1 / : ...RNA-binding protein 5, RNA recognition motif 1 / RNA-binding protein 5, RNA recognition motif 2 / OCRE domain / OCRE domain / : / : / Survival Motor Neuron, YG-box / Survival Motor Neuron, Gemin2-binding domain / SMN complex subunit Smn1 / : / Survival motor neuron, Tudor domain / Survival motor neuron protein (SMN), Tudor domain / G-patch domain / Tudor domain profile. / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / Zinc finger domain / Tudor domain / Tudor domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein 5 / Survival motor neuron protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mourao, A. / Sattler, M. / Bonnal, S. / Komal, S. / Warner, L. / Bordonne, R. / Valcarcel, J.
資金援助 ドイツ, スペイン, 4件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB1035 ドイツ
German Research FoundationGRK1721 ドイツ
Banco de SantanderConsolider RNAREG, MICINN, AGAUR スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessCentro de Excelencia Severo Ochoa 2013-2017, SEV-2012-0208 スペイン
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the recognition ofspliceosomal SmN B B proteins by theRBM5 OCRE domain in splicing regulation
著者: Mourao, A. / Bonnal, S. / Komal, S. / Warner, L. / Bordonne, R. / Valcarcel, J. / Sattler, M.
履歴
登録2016年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年1月31日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_spectrometer / Item: _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 5
B: Survival motor neuron protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5732
ポリマ－8,5732
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1000 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5340 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 5 / Protein G15 / Putative tumor suppressor LUCA15 / RNA-binding motif protein 5 / Renal carcinoma ...Protein G15 / Putative tumor suppressor LUCA15 / RNA-binding motif protein 5 / Renal carcinoma antigen NY-REN-9


分子量: 7436.785 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 451-511 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM5, H37, LUCA15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52756
#2: タンパク質・ペプチド Survival motor neuron protein / Component of gems 1 / Gemin-1


分子量: 1136.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMN1, SMN, SMNT, SMN2, SMNC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16637

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
121isotropic33D 1H-13C HSQC aromatic
131isotropic12D 1H-15N HSQC
141isotropic32D 1H-1H NOESY
151isotropic23D HNCA
161isotropic23D CBCA(CO)NH
171isotropic23D HN(CA)CB
181isotropic23D HNCO
191isotropic23D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: solid
内容: 2 mM [U-99% 15N] 15N, 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] 13C_15N, 2 mM [U-13C; U-15N] unlabel, 90% H2O/10% D2O
Label: OCRE_SmN / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mM15N[U-99% 15N]1
2 mM13C_15N[U-99% 13C; U-99% 15N]1
2 mMunlabel[U-13C; U-15N]1
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: 15N_sample / pH: 6.5 / 圧: 1 bar / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002cryoprobe
Bruker DRXBrukerDRX9003cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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