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- PDB-5mbx: Crystal structure of reduced murine N1-acetylpolyamine oxidase in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mbx
タイトルCrystal structure of reduced murine N1-acetylpolyamine oxidase in complex with N1-acetylspermine
要素Peroxisomal N(1)-acetyl-spermine/spermidine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / flavin amine oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


N1-acetylpolyamine oxidase / PAOs oxidise polyamines to amines / positive regulation of spermidine biosynthetic process / Interconversion of polyamines / putrescine biosynthetic process / N(1)-acetylpolyamine oxidase (3-acetamidopropanal-forming) activity / putrescine catabolic process / polyamine oxidase activity / polyamine catabolic process / spermine catabolic process ...N1-acetylpolyamine oxidase / PAOs oxidise polyamines to amines / positive regulation of spermidine biosynthetic process / Interconversion of polyamines / putrescine biosynthetic process / N(1)-acetylpolyamine oxidase (3-acetamidopropanal-forming) activity / putrescine catabolic process / polyamine oxidase activity / polyamine catabolic process / spermine catabolic process / spermidine catabolic process / Peroxisomal protein import / peroxisomal matrix
類似検索 - 分子機能
: / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-SP5 / Peroxisomal N(1)-acetyl-spermine/spermidine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Sjogren, T. / Aagaard, A. / Wassvik, C. / Snijder, A. / Barlind, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: The Structure of Murine N(1)-Acetylspermine Oxidase Reveals Molecular Details of Vertebrate Polyamine Catabolism.
著者: Sjogren, T. / Wassvik, C.M. / Snijder, A. / Aagaard, A. / Kumanomidou, T. / Barlind, L. / Kaminski, T.P. / Kashima, A. / Yokota, T. / Fjellstrom, O.
履歴
登録2016年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22017年2月1日Group: Database references
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisomal N(1)-acetyl-spermine/spermidine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7614
ポリマ－54,6351
非ポリマー1,1263
水5,603311
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area20670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.990, 121.990, 54.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Peroxisomal N(1)-acetyl-spermine/spermidine oxidase / Polyamine oxidase


分子量: 54634.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE SEQUENCE CONTAINS A LOOP DELETION OF RESIDUES 451-458 AND AN INSERION OF A SINGLE GLY RESIDUE AT POSITION 451
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Paox, Pao / プラスミド: PET24A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q8C0L6, N1-acetylpolyamine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SP5 / N-[3-({4-[(3-aminopropyl)amino]butyl}amino)propyl]acetamide / N1-AcSpermine / N1-アセチルスペルミン


分子量: 244.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H28N4O
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PROTEIN AT 23MG/ML IN 20 MM HEPES, PH 7.0, 100 MM NACL, 5% (V/V) GLYCEROL AND 2.5 MM TCEP WAS EQUILIBRATED AGAINST 2.2 M (NH4)2SO4, 0.2 M NASCN, 0.1 M TRIS PH 8. N1-ACETYL SPERMINE WAS SOAKED ...詳細: PROTEIN AT 23MG/ML IN 20 MM HEPES, PH 7.0, 100 MM NACL, 5% (V/V) GLYCEROL AND 2.5 MM TCEP WAS EQUILIBRATED AGAINST 2.2 M (NH4)2SO4, 0.2 M NASCN, 0.1 M TRIS PH 8. N1-ACETYL SPERMINE WAS SOAKED INTO PRE-FORMED CRYSTAL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→40.81 Å / Num. obs: 81328 / % possible obs: 88.8 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.417 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / CC1/2: 0.908 / % possible all: 51.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LAE

5lae


解像度: 1.4→40.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.066 / SU Rfree Blow DPI: 0.066 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.065
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 4187 5.17 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.181 80940 88.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2446 Å20 Å20 Å2
2---0.2446 Å20 Å2
3---0.4892 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.4→40.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3672 0 75 311 4058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013839HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.035220HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1306SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes86HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes593HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3839HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion487SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4657SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 169 5.6 %
Rwork0.194 2850 -
all0.194 3019 -
obs--44.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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